hemoglobina
Páginas: 3 (640 palabras)
Publicado: 11 de julio de 2014
CUANTOS AMINOACIDOS TIENE LA HEMOGLOBINA
Hemoglobina:
La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. Es una proteína conjugada que contiene las proteínasbásicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupohem, es similar a la mioglobina.
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina es un tetrámero compuesto por moléculas de globina 4; 2 globinas alfa y beta 2 globinas.La cadena de globina alfa se compone de 141 aminoácidos y la cadena de globina beta está compuesta por 146 aminoácidos. Ambos alfa y beta globina proteínas comparten estructuras similares secundarioy terciario, cada uno con 8 segmentos helicoidales (con la etiqueta hélice AG). Cada cadena de globina también contiene una molécula de hemo. La molécula de hemo se compone de un anillo de porfirina,que consta de 4 moléculas en función del ciclo pirrol unidos entre sí, y un ion hierro ligando unido en el centro.
La molécula de hemo se encuentra entre E y F hélice de la proteína globina.
Lassubunidades alfa y beta de las cadenas de globina existir en dos dímeros de las cuales se pegan fuertemente.
El oxígeno se une a los iones de hierro con fuerza, y si dos moléculas hemo se unen enpresencia de oxígeno, los átomos de hierro se oxida y forma irreversible enlazar con el oxígeno. Esta unión irreversible no sería de uso en la molécula de hemoglobina por el oxígeno debe ser liberado enlos tejidos
FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA:
La capacidad de la hemoglobina para asumir las moléculas de oxígeno en los pulmones y luego ponerlos en libertad en lostejidos, está regulado por varios factores, tanto dentro de la molécula de la hemoglobina en sí y por medio de factores químicos externos. Uno de los principales reguladores de la afinidad por el oxígeno...
CUANTOS AMINOACIDOS TIENE LA HEMOGLOBINA
Hemoglobina:
La hemoglobina es uno de los derivados nitrogenados de la ferroprotoporfirina. Es una proteína conjugada que contiene las proteínasbásicas incoloras, las globinas y ferroprotoporfirina o hem (el cual consta de una parte orgánica y un átomo de hierro). Esta proteína es la encargada de transportar el O2 en la sangre, por poseer el grupohem, es similar a la mioglobina.
ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA
La hemoglobina es un tetrámero compuesto por moléculas de globina 4; 2 globinas alfa y beta 2 globinas.La cadena de globina alfa se compone de 141 aminoácidos y la cadena de globina beta está compuesta por 146 aminoácidos. Ambos alfa y beta globina proteínas comparten estructuras similares secundarioy terciario, cada uno con 8 segmentos helicoidales (con la etiqueta hélice AG). Cada cadena de globina también contiene una molécula de hemo. La molécula de hemo se compone de un anillo de porfirina,que consta de 4 moléculas en función del ciclo pirrol unidos entre sí, y un ion hierro ligando unido en el centro.
La molécula de hemo se encuentra entre E y F hélice de la proteína globina.
Lassubunidades alfa y beta de las cadenas de globina existir en dos dímeros de las cuales se pegan fuertemente.
El oxígeno se une a los iones de hierro con fuerza, y si dos moléculas hemo se unen enpresencia de oxígeno, los átomos de hierro se oxida y forma irreversible enlazar con el oxígeno. Esta unión irreversible no sería de uso en la molécula de hemoglobina por el oxígeno debe ser liberado enlos tejidos
FUNCIONAMIENTO DE LA HEMOGLOBINA:
La capacidad de la hemoglobina para asumir las moléculas de oxígeno en los pulmones y luego ponerlos en libertad en lostejidos, está regulado por varios factores, tanto dentro de la molécula de la hemoglobina en sí y por medio de factores químicos externos. Uno de los principales reguladores de la afinidad por el oxígeno...
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