Hemoglobina

2008

Cátedra de Bioquímica – Facultad de Medicina UNNE

HEMOGLOBINA

Brandan, Nora
Profesora Titular. Cátedra de
Bioquímica. Facultad de Medicina.
ica.
UNNE
Aguirre, María Victoria
Profesora Adjunta. Cátedra de
Bioquímica. Facultad de Medicina.
UNNE
Giménez, Cynthia Elizabeth
,
Ayudante de Alumno por concurso.
Cátedra de Bioquímica. Facultad de
Medicina. UNNE

La Hemoglobinaes una proteína globular, que se encuentra en
grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital
importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los
tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El
estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la
atención de innumerables investigadores; de su estudi se han
estudio
derivado descubrimientosde gran utilidad. La mayoría de las
scubrimientos
variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de
un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de
Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640
variantes de esta molécula, pudiendo agregarse además, que las
hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de
articularmente
trastornos clínicos ylas talasemias son habituales. Tan solo en
EEUU se ha calculado que existen 8 millones de personas con
alguna variante de la hemoglobina.

Definición------------------------------------------página 1
Definición
Estructura -----------------------------------------página 1
Genética y Síntesis
Síntesis------------------------------página 1
Transporte de O2 y CO2------------------------página 2Efecto Bohr
Bohr----------------------------------------página 3
2,3DPG-----------------------------------------------------------------------página 4
Hemoglobinas Anómalas
Anómalas----------------------página 4
Bibliografía---------------------------------------- pagina 9
Bibliografía

Cátedra de Bioquímica – Facultad de Medicina - UNNE

HEMOGLOBINA

DEFINICION
La hemoglobina (HB)es una proteína
globular, que esta presente en altas
concentraciones en lo glóbulos rojos y se
encarga del transporte de O2 del aparato
respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del
transporte de CO2 y protones (H+) de los
tejidos periféricos hasta los pulmones para ser
excretados. Los valores normales en sangre
son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/
dl en la mujer.ESTRUCTURA
La hemoglobina es una proteína con
estructura cuaternaria, es decir, esta constituida
por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos
α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α
y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina
adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ
(hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano,
en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni
beta, sino zeta (ζ ) y epsilon(ξ) (Hb Gower I).
Al final del primer trimestre la subunidades α
han reemplazado a las subunidades ζ (Hb
Gower II) y las subunidades γ a los péptidos
ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2.
Las subunidades β comienzan su síntesis en el
tercer trimestre y no reemplazan a γ en su
totalidad hasta algunas semanas después del
nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen
141aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y
difieren en la secuencia de aminoácidos. Se
conoce desde hace décadas la estructura
primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.
La estructura secundaria es muy similar: cada
una exhibe 8 segmentos helicoidales
designados con las letras A a la H. Entre ellos
se encuentran 7 segmentos no helicoidales.
Cada cadena α esta en contacto con las
cadenas β,sin embargo, existen pocas
interacciones entre las dos cadenas α o entre
las dos cadenas β entre si.

Las cuatro cadenas polipeptídicas de la
Hb contienen cada una un grupo prostético, el
Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les
proporciona el color rojo a los hematíes. Un
grupo prostético es una porción no
polipeptídica que forma parte de una proteína
en su estado funcional. El...