hemoglobina

HEMOGLOBINA
1. Introducción
La hemoglobina al igual que la mioglobina es una proteína importante por derecho y porque es una demostración de cómo la estructura de una proteína tiene relación con la función de la misma.
2. Importancia
La hemoglobina al igual que la mioglobina son proteínas hèmicas que intervienen en el transporte y fijación de O2, transporte de electrones. El conocimiento dela relación entre estructura y función es la base molecular de enfermedades como CELULAS FALCIFORMES que resulta de la alteración de la superficie de las subunidades beta de la hemoglobina, y LAS TALASEMIAS que son enfermedades hemolíticas familiares crónicas caracterizadas por defecto en la síntesis de la hemoglobina.
El cianuro y monóxido de carbono son tóxicos para las proteínas hèmicascitocromo oxidasa y hemoglobina respectivamente.
La estabilización de la estructura cuaternaria por el 2,3 bifosfoglicerato, es esencial para comprender los mecanismos del mal de montaña y de la adaptación a las grandes alturas
Contiene el grupo vinilo (CH=CH2
Fig. 1. HEM
3. Grupo Hem
Una parte de la estructura de la hemoglobina y mioglobina es el grupo Hem, constituye el grupo prostético de lasmismas.
El Hem es un tetrapirrol cíclico (fig1.), donde los enlaces dobles conjugados del Hem absorben luz en el extremo bajo del espectro visible, por lo que su color es rojo intenso. Los terapirroles constan de cuatro moléculas de pirrol fig.2
El pirrol es un compuesto químico orgánico aromático y heterocíclico, un anillo de cinco miembros con la fórmula C4H5N.
Fig.2 PIRROL
HC CH
HCCH
NH
Los pirroles están enlazados en un anillo planar por cuatro puentes alfa- metileno. Los sustituyentes beta determinan si un tetrapirrol es Hem o un compuesto análogo. En el Hem los grupos son metilo (M), vinilo (V), y propionato (Pr) y siguen el orden M,V, M, V.M, Pr, Pr,M (Fig.1). En el centro de este anillo planar, hay un átomo de hierro ferroso (Fe2+), si se oxidaeste fierro de la mioglobina y hemoglobina se destruye su actividad biológica.

clorofila a
4. Mioglobina
La mioglobina y la hemoglobina son hemoproteínas cuya importancia fisiológica se relaciona principalmente con su capacidad de unirse al oxígeno molecular. La mioglobina es una hemoproteínas monomérica encontrada principalmente en el tejido muscular donde sirve como sitio de almacenamientointracelular para el oxígeno. Durante períodos de privación de oxígeno la oximioglobina libera el oxígeno almacenado que se utilizara en los procesos metabólicos.
La estructura terciaria de la mioglobina es la de una proteína típica globular soluble en agua. Su estructura secundaria es inusual ya que contiene una alta proporción (75%) de la estructura secundaria α-helicoidal. Un polipéptido dela mioglobina esta comprendido por 8 α-hélices separadas, designadas de la A a la H, que están conectadas por regiones cortas no helicoidales. Los grupos R de los aminoácidos empaquetados en el interior de la molécula son predominantemente de carácter hidrofóbico mientras que los expuestos en la superficie de la molécula son generalmente hidrofílicos, haciendo así la molécula relativamente solubleen agua.

Fig. 3 Estructura de la Mioglobina con Hem
Cada molécula de mioglobina contiene un grupo prostético Hem insertado en la hendidura hidrofóbico de la proteína. Cada residuo del Hem contiene un átomo central de hierro Fe2+, en estado ferroso de oxidación. El oxígeno llevado por las hemoproteínas está directamente unido al átomo ferroso del hierro del grupo prostético del Hem. Laoxidación del hierro al Fe3+, estado férrico de oxidación hace a la molécula incapaz de captar normalmente el oxígeno. Las interacciones hidrofóbicas entre el anillo tetrapirrólicos y los grupos R de los aminoácidos hidrofóbicos en el interior de la hendidura de la proteína estabilizan fuertemente el conjugado Hem-proteína. Además un átomo de nitrógeno de un grupo R de la histidina situado sobre el...