hemoglobina
Páginas: 11 (2550 palabras)
Publicado: 2 de diciembre de 2014
-HEMOGLOBINA
Definicion:
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables investigadores; de su estudio derivadodescubrimientos de gran utilidad.variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula,pudiendo agregarse hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculadoque existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina.
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato
Respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valoresnormales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf
Definicion:
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunosinvertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
http://laboratoristas4b.blogspot.mx/2010/04/estructura-y-funcion-de-la-hemoglobina_3927.html
Estructura quimica:
La hemoglobina es unaproteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I). Al final del primertrimestre la subunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2. Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difierenen la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena α esta en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las doscadenas α o entre las dos cadenas β entre si.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) ypuede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que...
Definicion:
La Hemoglobina es una proteína globular, que se encuentra en grandes cantidades dentro de los glóbulos rojos y importancia fisiológica, para el aporte normal de oxigeno a los tejidos. Varios son los genes que determinan su biosíntesis. El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la atención de innumerables investigadores; de su estudio derivadodescubrimientos de gran utilidad.variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de esta molécula,pudiendo agregarse hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de trastornos clínicos y las talasemias son habituales. Tan solo en EEUU se ha calculadoque existen 8 millones de personas con alguna variante de la hemoglobina.
La hemoglobina (HB) es una proteína globular, que esta presente en altas concentraciones en lo glóbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del aparato
Respiratorio hacia los tejidos periféricos; y del transporte de CO2 y protones (H+) de los tejidos periféricos hasta los pulmones para ser excretados. Los valoresnormales en sangre son de 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer.
http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/hemoglobina.pdf
Definicion:
La hemoglobina (Hb) es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 64.000 (64 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en vertebrados y algunosinvertebrados.
La hemoglobina es un pigmento de color rojo, que al interaccionar con el oxígeno toma un color rojo escarlata, que es el color de la sangre arterial y al perder el oxígeno toma un color rojo oscuro, que es el color característico de la sangre venosa.
http://laboratoristas4b.blogspot.mx/2010/04/estructura-y-funcion-de-la-hemoglobina_3927.html
Estructura quimica:
La hemoglobina es unaproteína con estructura cuaternaria, es decir, esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas (fig. 1): dos α y dos β (hemoglobina adulta- HbA); dos α y dos δ (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%); dos α y dos γ (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, no se sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (ζ ) y epsilon (ξ) (Hb Gower I). Al final del primertrimestre la subunidades α han reemplazado a las subunidades ζ (Hb Gower II) y las subunidades γ a los péptidos ξ. Por esto, la HbF tiene la composición α2γ2. Las subunidades β comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a γ en su totalidad hasta algunas semanas después del nacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (β, γ, δ) y difierenen la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales. La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no helicoidales. Cada cadena α esta en contacto con las cadenas β, sin embargo, existen pocas interacciones entre las doscadenas α o entre las dos cadenas β entre si.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético, el Hem, un tetrapirrol cíclico (fig. 2), que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en su estado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (+2) ypuede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina denominada histidina proximal. Finalmente, el sexto enlace del átomo ferroso es con el O2, que...
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