HEMOGLOBINApdf

HEMOGLOBINA
OBJETIVOS

Al término de la práctica el estudiante estará en la capacidad de:

1. Determinar la concentración normal de hemoglobina en sangre
2. Manejar adecuadamente el espectrofotómetro
3. Relacionar lo aprendido en la teoría con la práctica.

INTRODUCCIÓN
La hemoglobina es una molécula constituida por el grupo HEM, una ferroporfirina,
que se une a la proteína globina constituidapor 574 a.a dispuestas en dos cadenas
alfa y dos beta en el adulto. Las cadenas alfa son más sensibles que las beta, se
estabilizan durante su formación gracias a la acción de una proteína chaperona
denominada AHSP o proteína estabilizante de cadena alfa. Respecto al grupo hem,
su principal efecto ejerce en la iniciación de la traducción, donde bloquea la acción
del inhibidor de la producción deglobina. Las cadenas polipeptídicas por su parte,
tienen una estructura secundaria constituida por 8 segmentos helicoidales
designados con las letras A hasta H, de los cuales resulta crucial para la unión con
el oxígeno, los segmentos E y F.
La hemoglobina una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta O 2 hacia los
tejidos, y favorece el transporte de de CO2 y protones hacia los pulmones.El cianuro
y el monóxido de carbono son letales porque alteran la función fisiológica de las
proteínas Hem citocromo oxidasa y hemoglobina, respectivamente. La estructura
tetramérica de la hemoglobina permite interacciones cooperativas fundamentales
para su función. (Robert K. Murray, 2010)
Por otra parte, la sangre normal y completa de los varones contiene una media de
15g de hemoglobina por 100mlde células; en las mujeres contiene una media de
14g por 100 ml de células. Cada gramo de hemoglobina es capaz de combinarse
con 1,34ml de oxígeno. Luego un varón, puede transportar un máximo de 20ml de
oxígeno combinados con hemoglobina por cada 100ml de sangre y una mujer, 19ml

de oxígeno. Los eritrocitos tienen la capacidad de concentrar la hemoglobina en el
líquido celular hasta unos 34gpor cada 100 ml de células. (Hall, 2011)

ESTRUCTURA, DESARROLLO Y FORMAS DE HEMOGLOBINA
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir, está
constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos  y dos  (hemoglobina adultaHbA); dos  y dos  (forma minoritaria de hemoglobina adulta- HbA2- normal 2%);
dos  y dos  (hemoglobina fetal- HbF). En el feto humano, en un principio, nose
sintetizan cadenas alfa ni beta, sino zeta (z ) y epsilon (x) (Hb Gower I). Al final del
primer trimestre la subunidades  han reemplazado a las subunidades z (Hb Gower
II) y las subunidades  a los péptidos x. Por esto, la HbF tiene la composición 22.
Las subunidades  comienzan su síntesis en el tercer trimestre y no reemplazan a
 en su totalidad hasta algunas semanas después delnacimiento.
Las cadenas polipeptídicas alfa contienen 141 aminoácidos, las no alfa 146 (b, g, d)
y difieren en la secuencia de aminoácidos. Se conoce desde hace décadas la
estructura primaria de las cuatro cadenas de Hb normales.
La estructura secundaria es muy similar: cada una exhibe 8 segmentos helicoidales
designados con las letras A a la H. Entre ellos se encuentran 7 segmentos no
helicoidales.
Cadacadena  esta en contacto con las cadenas , sin embargo, existen pocas
interacciones entre las dos cadenas  o entre las dos cadenas  entre sí.
Las cuatro cadenas polipeptídicas de la Hb contienen cada una un grupo prostético,
el Hem, un tetrapirrol cíclico, que les proporciona el color rojo a los hematíes. Un
grupo prostético es una porción no polipeptídica que forma parte de una proteína en
suestado funcional. El átomo de hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso
(+2) y puede formar 5 o 6 enlaces de coordinación dependiendo de la unión del
oxigeno a la Hb (oxiHb, desoxiHb). Cuatro de estos enlaces se producen con los
nitrógenos pirrólicos de la porfirina en un plano horizontal. El quinto enlace de
coordinación se realiza con el nitrógeno del imidazol de una histidina...