Hemoxigenasa
Páginas: 16 (3818 palabras)
Publicado: 30 de noviembre de 2011
CURSO : Bioquímica nutricional
AÑO : 2010
INTRODUCION
La enzima hemo-oxigenasa (HO) debuta en la comunidad científica en 1964 cuando Wise et al. 1 demuestran la degradación in vitro del grupo hemo a biliverdina (BV).
Estos descubrimientos fueron confirmados por Tenhuen et al. 2,3, quienes identificaron a la HO como la principal enzima implicada en el catabolismo del grupo hemo y sedieron a la tarea de caracterizarla, para demostrar su localización celular.
En condiciones funcionales en el adulto humano se destruyen 1 a 2x 108 eritrocitos cada hora. Por lo tanto, en un día, un humano de 70 Kg e peso recambia aproximadamente 6 gr. de hemoglobina. Cuando la hemoglobina es destruida en el cuerpo, la porción proteínica globina puede ser usada de nuevo como tal o bajo laforma de aminoácidos constituyentes, y el hierro del hem entra a la fuente común del hierro para reutilizado también. Sin embargo, la porción porfirinica libre de hierro del hem es degradada, principalmente en las células retículo endoteliales del hígado, bazo y medula ósea.
El catabolismo del hem de todas las hemoproteinas, al parecer se lleva a cabo en las fracciones microsomicas de las célulasretículo endoteliales mediante un sistema complejo de enzimas llamado hemoxigenasa. Para cuando el hem de las hemoproteinas llega al sistema hemoxigenasa, por lo general el hierro ya ha sido oxidado a la forma férrica, constituyendo la hemina, y puede enlazarse laxamente a la albumina formando methemalbumina. El sistema hem oxigenasa es inducible por substratos. Esta localizado en intima proximidadcon el sistema microsomico de transporte de electrones. La hemina se reduce con el NADPH, con la ayuda de mas NADPH se añade oxigeno al puente alfa-metenilo entre los pirroles I Y II de la porfirina. El hierro ferroso nuevamente es oxidado a la forma férrica .Con la ulterior adición de oxigeno, se libera hierro férrico y se produce monóxido de carbono y una cantidad equimolar de biliverdina IX-alfa resulta de la fragmentación del anillo tetrapirrolico.El hem por si mismo participa en esta reacción como un catalizador.
Esta reacción puede ocurrir en casi todas las células , el ejemplo clásico es la formación de un hematoma , que pasa a través de diferentes colores como poco a poco sana: heme rojo a verde biliverdina en bilirrubina amarillo. Under normal physiological conditions,the activity of heme oxygenase is highest in the are sequestrated and destroyed. En condiciones fisiológicas normales, la actividad de hemo oxigenasa es mayor en el bazo , donde el viejo eritrocitos son secuestrados y destruidos.
Esta enzima permaneció relativamente en la oscuridad hasta finales de los años ´80, cuando una isoforma inducible fue descubierta. Esta isoforma fue denominada hemooxigenasa-1 (HO-1), la cual es conocida también como HSP-32 (heat shock protein-32) .A la HO-1 se le atribuyen propiedades anti-inflamatorias, antioxidantes y anti-apoptóticas, no sólo por su actividad propiamente, sino por los productos que ella es capaz de generar. Su expresión se incrementa considerablemente en presencia de hipoxia, hiperoxia, endotoxinas bacterianas, radiaciones ionizantes,citocinas, especies reactivas de oxígeno y nitrógeno, metales pesados, factores de crecimiento, etc, por lo que diferentes autores la consideran la enzima más inducida por diversos estímulos que cualquier otra descrita hasta el momento.
FUNCIÓN Y CARACTERÍSTICAS
* Nomenclatura de la comisión enzimática : El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por lasletras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
Numero de clasificatorio: C.E.1.14.99.3
* La enzima eta ubicada en el...
AÑO : 2010
INTRODUCION
La enzima hemo-oxigenasa (HO) debuta en la comunidad científica en 1964 cuando Wise et al. 1 demuestran la degradación in vitro del grupo hemo a biliverdina (BV).
Estos descubrimientos fueron confirmados por Tenhuen et al. 2,3, quienes identificaron a la HO como la principal enzima implicada en el catabolismo del grupo hemo y sedieron a la tarea de caracterizarla, para demostrar su localización celular.
En condiciones funcionales en el adulto humano se destruyen 1 a 2x 108 eritrocitos cada hora. Por lo tanto, en un día, un humano de 70 Kg e peso recambia aproximadamente 6 gr. de hemoglobina. Cuando la hemoglobina es destruida en el cuerpo, la porción proteínica globina puede ser usada de nuevo como tal o bajo laforma de aminoácidos constituyentes, y el hierro del hem entra a la fuente común del hierro para reutilizado también. Sin embargo, la porción porfirinica libre de hierro del hem es degradada, principalmente en las células retículo endoteliales del hígado, bazo y medula ósea.
El catabolismo del hem de todas las hemoproteinas, al parecer se lleva a cabo en las fracciones microsomicas de las célulasretículo endoteliales mediante un sistema complejo de enzimas llamado hemoxigenasa. Para cuando el hem de las hemoproteinas llega al sistema hemoxigenasa, por lo general el hierro ya ha sido oxidado a la forma férrica, constituyendo la hemina, y puede enlazarse laxamente a la albumina formando methemalbumina. El sistema hem oxigenasa es inducible por substratos. Esta localizado en intima proximidadcon el sistema microsomico de transporte de electrones. La hemina se reduce con el NADPH, con la ayuda de mas NADPH se añade oxigeno al puente alfa-metenilo entre los pirroles I Y II de la porfirina. El hierro ferroso nuevamente es oxidado a la forma férrica .Con la ulterior adición de oxigeno, se libera hierro férrico y se produce monóxido de carbono y una cantidad equimolar de biliverdina IX-alfa resulta de la fragmentación del anillo tetrapirrolico.El hem por si mismo participa en esta reacción como un catalizador.
Esta reacción puede ocurrir en casi todas las células , el ejemplo clásico es la formación de un hematoma , que pasa a través de diferentes colores como poco a poco sana: heme rojo a verde biliverdina en bilirrubina amarillo. Under normal physiological conditions,the activity of heme oxygenase is highest in the are sequestrated and destroyed. En condiciones fisiológicas normales, la actividad de hemo oxigenasa es mayor en el bazo , donde el viejo eritrocitos son secuestrados y destruidos.
Esta enzima permaneció relativamente en la oscuridad hasta finales de los años ´80, cuando una isoforma inducible fue descubierta. Esta isoforma fue denominada hemooxigenasa-1 (HO-1), la cual es conocida también como HSP-32 (heat shock protein-32) .A la HO-1 se le atribuyen propiedades anti-inflamatorias, antioxidantes y anti-apoptóticas, no sólo por su actividad propiamente, sino por los productos que ella es capaz de generar. Su expresión se incrementa considerablemente en presencia de hipoxia, hiperoxia, endotoxinas bacterianas, radiaciones ionizantes,citocinas, especies reactivas de oxígeno y nitrógeno, metales pesados, factores de crecimiento, etc, por lo que diferentes autores la consideran la enzima más inducida por diversos estímulos que cualquier otra descrita hasta el momento.
FUNCIÓN Y CARACTERÍSTICAS
* Nomenclatura de la comisión enzimática : El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por lasletras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.
Numero de clasificatorio: C.E.1.14.99.3
* La enzima eta ubicada en el...
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