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Páginas: 10 (2411 palabras) Publicado: 8 de junio de 2010
CINETICA ENZIMÁTICA CON RELACIÓN A [E] y [S]
Enzyme kinetics in connection with [E] and [S]
Andrés Felipe Jiménez (1), David Felipe Plazas (2), John Jairo Valeta M (3)

RESUMEN
Los estudios realiazados en el laboratorio, proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puedemedirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo laaparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
Las dos propiedades cinéticas más importantes de una enzima son: el tiempo que tarda en saturarse con un sustrato en particular y la máxima velocidad de reacción que pueda alcanzar. El conocimiento de estas propiedades hace posible hipotetizar acerca del comportamiento de una enzima en el ambiente celular y predecir cómo responderáfrente a un cambio de esas condiciones.
Los ensayos enzimáticos más sensibles utilizan láseres dirigidos a través de un microscopio para observar los cambios producidos en enzimas individuales cuando catalizan una reacción. Estas medidas pueden utilizar cambios producidos en la fluorescencia de cofactores que intervienen en el mecanismo de catálisis o bien unir moléculas fluorescentes en lugaresespecíficos de la enzima, que permitan detectar movimientos ocurridos durante la catálisis.
El objetivo principal de este articulo es expresar los resultados observados y demostrados durante la practica de laboratorio de cinética enzimática
ABSTRACT

Realiazados studies in the laboratory, provide direct information about the mechanism of the catalytic reaction and the specificity of the enzyme.The speed of a reaction catalyzed by an enzyme can be measured relatively easily, since in many cases it is necessary to purify or isolate the enzyme. The measure is always in the optimum conditions of pH, temperature, presence of cofactors, etc., and are used saturating concentrations of substrate. Under these conditions, the reaction rate observed is the maximum velocity (Vmax). The speed can bedetermined by measuring the appearance of the products or the disappearance of the reactants.
The two most important kinetic properties of an enzyme are the time it takes to saturate a particular substrate and the maximum rate of reaction you can reach. Knowledge of these properties makes it possible to hypothesize about the behavior of an enzyme in the cellular environment and predict how theywill be liable to a change in those conditions.
The most sensitive enzyme assays using lasers directed through a microscope to observe changes in individual enzyme when catalyzing a reaction. These measures can use changes in the fluorescence of cofactors involved in the mechanism of catalysis or fluorescent molecules together in specific parts of the enzyme, which can detect movements occurringduring catalysis.
The main objective of this paper is to express the results observed and demonstrated in laboratory practice of enzyme kinetics.
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INTRODUCCION
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la cinética y de la dinámica química de una enzima permite explicar los detalles de su mecanismo catalítico,su papel en el metabolismo, cómo es controlada su actividad en la célula y cómo puede ser inhibida su actividad por fármacos o venenos o potenciada por otro tipo de moléculas.
Las enzimas son proteínas (macromoléculas) con la capacidad de manipular otras moléculas, denominadas sustratos. Un sustrato es capaz de unirse al centro catalítico de la enzima que lo reconozca y transformarse en un...
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