Histidina

Histidina
La histidina es un aminoácido esencial (no puede ser fabricado por el propio organismo y debe ser ingerido en la dieta). Es uno de los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas codificadas genéticamente. Se abrevia como His o H. Su grupo funcional es un imidazol cargado positivamente. Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
Propiedades físicasMasa molar
155,16 g/mol
Punto de fusión
560 K (287 °C)

Propiedades químicas
El ácido conjugado (forma protonada) de la cadena lateral de imidazol en la histidina tiene un pKa de aproximadamente 6.0. Esto significa que, en los valores de pH fisiológico relevante, relativamente pequeños cambios en el pH cambiará su carga promedio. Debajo de un pH de 6, el anillo de imidazol es mayormenteprotonada según lo descrito por la ecuación de Henderson – Hasselbalch. Cuando protonada, el anillo de imidazol lleva dos bonos NH y tiene una carga positiva. La carga positiva se distribuye igualmente entre dos nitrógenos y puede ser representada con dos estructuras de resonancia igualmente importantes.
Aromaticidad.
Aromaticidad el anillo imidazol de la histidina es aromático en todos los valoresde pH. Contiene seis electrones pi: cuatro de dos enlaces dobles y dos de un par solitario del nitrógeno. Se pueden formar interacciones apilamiento pi, pero es complicado por la carga positiva. No absorbe a 280 nm en cualquier estado, pero lo hace en la gama UV inferior más que algunos aminoácidos.
Bioquímica. 
Bioquímica la cadena lateral de imidazol de la histidina es un ligando coordinacióncomún en metaloproteínas y una parte de los sitios catalíticos en ciertas enzimas. En tríadas catalíticas, el nitrógeno básico de la histidina se utiliza para abstraer un protón de serina, treonina y cisteína para activarlo como un nucleófilo. En un transporte de protones de histidina, histidina se utiliza para traslados rápidamente de los protones. Puede hacer esto de abstracción de un protóncon su nitrógeno básico para hacer un intermedio cargado positivamente y luego usar otra molécula, un buffer, para extraer el protón de su nitrógeno ácida. En anhidrasa carbónica, un transporte de protones histidina se utiliza para traslados rápidamente de los protones de una molécula de agua del cinc-limite para regenerar rápidamente la forma activa de la enzima. Histidina es también importante enla hemoglobina en hélices E y F. histidina asiste en estabilización oxyhaemoglobin y hemoglobina límite Co desestabilizadora. Como resultado, monóxido de carbono vinculante sólo es 200 veces más fuerte de la hemoglobina, en comparación con 20.000 veces más fuerte en haem gratis. Algunos aminoácidos pueden ser convertidos a intermediarios del ciclo del TCA. Carbones de cuatro grupos de aminoácidosforman el TCA ciclo intermedios α-Cetoglutarato, Succinil CoA fumarato y oxaloacetato. Los aminoácidos que forman α-Cetoglutarato son glutamato, glutamina, prolina, arginina e histidina. Histidina se convierte en formiminoglutamate (FIGLU). El grupo formimino se transfiere a tetrahidrofolato, y los restantes cinco carbonos forman glutamato. El glutamato puede ser Desaminado por la glutamatodeshidrogenasa o Transaminada para formar α-Cetoglutarato.
NMR o RMN.
NMR o Nuclear magnetic resonance (resonancia magnética nuclear) como era de esperarse, los desplazamientos químicos de 15N de estos nitrógenos son indistinguibles (alrededor de 200 ppm, en comparación con el ácido nítrico en la escala de sigma, en que un aumento blindaje corresponde al mayor cambio químico). A medida que aumentael pH a aproximadamente 8, la protonación del anillo imidazólico está perdido. El protón restante de la imidazol ahora neutral puede existir en cualquier nitrógeno, dando lugar a lo que se conoce como el N-1 o N-3 estudios. NMR muestra que el cambio químico de N-1 cae levemente, mientras que el cambio químico de N-3 desciende considerablemente (aproximadamente 190 vs 145 ppm). Esto indica que es...