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RC: 3363
Fecha: 20-09-2013
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

1. Objetivos


1.1 Objetivo General

Reconocer la actividad de las enzimas amilasa y sacarasa sobre sustratos de almidón y sacarosa con reactivos del protocolo.

1.2 Objetivos Específicos

Observar los cambios físicos que ocurren en la coloración de las muestras al colocar cada uno de los reactivos Fehling A y B, Biuret.Anotar los resultados de las enzimas de amilasa y sacarasa al reaccionar con los reactivos de Fehling A y B.
Analizar los datos obtenidos a partir de la observación esto con ayuda de bibliografía sustentada.

2. Introducción

Las reacciones químicas en los sistemas biológicos, ocurren rara vez en ausencia de catalizadores. Estos catalizadores son proteínas específicos llamados ENZIMAS. Lascaracterísticas sorprendentes de todas las enzimas son su poder catalítico y su especificidad.(Vitoria,2013).

Una de las características más importantes de los enzimas es su alta especificidad sobre la reacción que catalizan. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a lacomplementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima (Fisher, 1894)

No sorprende que las reacciones catalizadas por enzimas de los aminoácidos tengan lugar mucho mas rápidamente de lo que hacen la de los aminoácidos a pesar de que ambos esteroionomeros de un aminoácido dado son los mismos tamaños y poseen el mismo grupo R. (Manuel, 2013)

3. Marco teórico:

En 1958Daniel Koshland propuso la hipótesis del ajuste inducido o de la mano y el guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces débiles con el sustrato. Realizada la fijación el enzima posee libertad para cambiar su forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activoquede correctamente situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos de unión.
La especificidad se establece a dos niveles:
·Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo de reacción: hidrólisis, óxido-reducción, etc.
·Especificidad de sustrato:Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre un sustrato, o sobre un reducido número de sustratos. Esta especificidad puede ser:
Absoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa sobre la urea y la desdobla en CO2 y NH3.
De grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que presentan un determinado tipo de enlace. Ej las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 delos aminoácidos.
Estereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no sobre el otro. Ej. la aspartasa actúa sobre el L-aspártico y no sobre la forma D. (Hernández, 2008).
SUTRATOS USADOS EN LA PRÁCTICA
El almidón es un polisacárido de reserva en células vegetales. Para reconocerlo se utiliza la solución del Lugol, (yodo y yoduro potásico en medio ácido). Al añadir tal solución elalmidón adquiere una coloración oscura, azul-violeta. Esta coloración no es debida a ninguna reacción química sino a que el Lugol se adsorbe a la superficie del almidón, de forma que si lo calentamos se separan y la coloración desaparece. (Heredia, 2008)
La α-amilasa es una enzima proteica que puede encontrarse en la saliva humana, la cual cataliza la degradación del almidón que está formado por dostipos de moléculas: amilosa y amilopectina. También ayuda en la descomposición de los carbohidratos y almidones en azúcar. Esta enzima se produce principalmente en el páncreas exocrino y en las glándulas salivales (Garrido, 2009). La amilasa forma parte del grupo de las hidrolasas, esta cataliza la reacción de los enlaces 1-4 de la alfa amilasa al digerir el almidón para tener como producto...