hola mundo
Páginas: 5 (1090 palabras)
Publicado: 11 de junio de 2014
Introducción
El presente trabajo es el resumen de los contenidos del panel de biología celular. Este busca explicar y responder si los priones agentes patógenos formados solo por una proteína poseen un medio de propagación convencional (multipliación) o un método nuevo y exclusivo como la reclutación.
Todos estos estudios apuntan a comprender el mecanismo de enfermedades mortales queafectan tanto a los animales como al ser humano, para nosotros este estudio es importante para comprender los medios moleculares que esto implica y las relaciones que podemos establecer con la cátedra.
Es por eso que siguiendo la metodología guiamos nuestro panel a través del método cientifico y plantamos como hipotesis que los priones se reclutan,nuestro principal objetivo es contrarrestar yprobar la hipotesis, ya sea demostrando las diferencias proteicas existentes o las diferencias marcadas con otros agentes patógenos estudiados como lo son los virus y las bacterias.
Desarrollo
En la decada de 1950, el doctor Carleton Gajdusek estudiaba en Nueva Guinea una enfermedad fatal del sistema nervioso que se conoce como “Kuru” (escalofrio) esta enfermedad afectaba a una tribucanibal llamada Fore, lo interesante de todo esto era que la enfermedad no correspondia con ningun modelo anteriormente estudiado (ya sea virus, bacteria) especialmente en la transmisión de la enfermedad.
Al paso del tiempo en 1959 el veterinario Wj. Hadlow puso de manifiesto las similitudes entre el “Kuru” y el “Scrapie” (tembladera) de los ovinos, y más interesante aun estas enfermedades teniansimilitudes con la enfermedad de “Creutzfeldt-Jakob” CJD (Creutzfeldt-Jakob dissease) una curiosa demencia presenil que se presentaba en la población humana a principios del siglo XX. De manera más importante en el reino unido estaba ocurriendo un extraño mal al ganado Bovino , al parecer los animales estaban sufriendo daños de tipo nervioso por un agente infeccioso no convencional (Encefalopatiaespongiforme) “vacas locas”. Todas estas patologías convergen en un mismo ente infeccioso “EL PRION”.
Estos agentes patógenos formados por una proteína ( proteína del prión o PPr ) Producen entre otras, la enfermedad de las "vacas locas" o encefalopatía bovina espongiforme. Esta proteína se acumula en el cerebro de animales enfermos , dando lugar a la estructura esponjosa de lacorteza cerebral que da nombre a la enfermedad.
El Prión, proteína codificada por un gen celular, presenta dos isoformas: normal (PrP) y anormal (PrPcs) o infecciosa. La proteína del prión normal tiene una secuencia de aminoácidos (estructura primaria) idéntica a la proteína de prión patógena. La diferencia entre las dos recae en la estructura secundaria y terciaria, o sea, en su plegamiento.
Enhumanos, el gen que codifica para PrP se ha localizado en el brazo corto del cromosoma 20. Schnittger determinó que dentro de la región 20p12-pter, el locus es pter-PRP-SCG1. El gen completo ha sido secuenciado y se ha visto la secuenciación para la proteina Prp.
La forma de propagación del carácter infeccioso se debe a una reacción en cadena cuando una proteina patogena (PrpCs) (rica enestructura 2ria láminas beta) induce a una cambio configuracional a una proteina sana Prp.
Este cambio de configuración es crucial, ya que las proteínas con láminas beta son muy resistentes a las enzimas proteolíticas, al calor y no se disuelven en agua. Pero sobre todo, la proteína alterada tiene una característica única: interacciona con una molécula de proteína normal, le cambia la conformación yla hace capaz de convertir las estructuras de más proteínas normales. Ahí radica el poder infectivo de los priones.
Ya producida la proteína anómala, su contacto con las cadena PrP, modifica a estas últimas y el proceso se amplifica de manera exponencial. PrPsc se combina con Prp y produce dos moléculas PrPsc, en un segundo ciclo las dos moléculas de PrPsc de combinan con PrP y producen...
El presente trabajo es el resumen de los contenidos del panel de biología celular. Este busca explicar y responder si los priones agentes patógenos formados solo por una proteína poseen un medio de propagación convencional (multipliación) o un método nuevo y exclusivo como la reclutación.
Todos estos estudios apuntan a comprender el mecanismo de enfermedades mortales queafectan tanto a los animales como al ser humano, para nosotros este estudio es importante para comprender los medios moleculares que esto implica y las relaciones que podemos establecer con la cátedra.
Es por eso que siguiendo la metodología guiamos nuestro panel a través del método cientifico y plantamos como hipotesis que los priones se reclutan,nuestro principal objetivo es contrarrestar yprobar la hipotesis, ya sea demostrando las diferencias proteicas existentes o las diferencias marcadas con otros agentes patógenos estudiados como lo son los virus y las bacterias.
Desarrollo
En la decada de 1950, el doctor Carleton Gajdusek estudiaba en Nueva Guinea una enfermedad fatal del sistema nervioso que se conoce como “Kuru” (escalofrio) esta enfermedad afectaba a una tribucanibal llamada Fore, lo interesante de todo esto era que la enfermedad no correspondia con ningun modelo anteriormente estudiado (ya sea virus, bacteria) especialmente en la transmisión de la enfermedad.
Al paso del tiempo en 1959 el veterinario Wj. Hadlow puso de manifiesto las similitudes entre el “Kuru” y el “Scrapie” (tembladera) de los ovinos, y más interesante aun estas enfermedades teniansimilitudes con la enfermedad de “Creutzfeldt-Jakob” CJD (Creutzfeldt-Jakob dissease) una curiosa demencia presenil que se presentaba en la población humana a principios del siglo XX. De manera más importante en el reino unido estaba ocurriendo un extraño mal al ganado Bovino , al parecer los animales estaban sufriendo daños de tipo nervioso por un agente infeccioso no convencional (Encefalopatiaespongiforme) “vacas locas”. Todas estas patologías convergen en un mismo ente infeccioso “EL PRION”.
Estos agentes patógenos formados por una proteína ( proteína del prión o PPr ) Producen entre otras, la enfermedad de las "vacas locas" o encefalopatía bovina espongiforme. Esta proteína se acumula en el cerebro de animales enfermos , dando lugar a la estructura esponjosa de lacorteza cerebral que da nombre a la enfermedad.
El Prión, proteína codificada por un gen celular, presenta dos isoformas: normal (PrP) y anormal (PrPcs) o infecciosa. La proteína del prión normal tiene una secuencia de aminoácidos (estructura primaria) idéntica a la proteína de prión patógena. La diferencia entre las dos recae en la estructura secundaria y terciaria, o sea, en su plegamiento.
Enhumanos, el gen que codifica para PrP se ha localizado en el brazo corto del cromosoma 20. Schnittger determinó que dentro de la región 20p12-pter, el locus es pter-PRP-SCG1. El gen completo ha sido secuenciado y se ha visto la secuenciación para la proteina Prp.
La forma de propagación del carácter infeccioso se debe a una reacción en cadena cuando una proteina patogena (PrpCs) (rica enestructura 2ria láminas beta) induce a una cambio configuracional a una proteina sana Prp.
Este cambio de configuración es crucial, ya que las proteínas con láminas beta son muy resistentes a las enzimas proteolíticas, al calor y no se disuelven en agua. Pero sobre todo, la proteína alterada tiene una característica única: interacciona con una molécula de proteína normal, le cambia la conformación yla hace capaz de convertir las estructuras de más proteínas normales. Ahí radica el poder infectivo de los priones.
Ya producida la proteína anómala, su contacto con las cadena PrP, modifica a estas últimas y el proceso se amplifica de manera exponencial. PrPsc se combina con Prp y produce dos moléculas PrPsc, en un segundo ciclo las dos moléculas de PrPsc de combinan con PrP y producen...
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