holakeace

ctricas de sus cationes
y
aniones: esto se debe a
que
las proteínas,
por
ser macromo!écu-las ionizables. se ven alteradas
por
las
i n t e r a c c i o n e ~ 
clcctrost{lticas
queestablecen consigomismas
y
con
el
medio que las rodea.
Poresla
razón, generalmente se utiliza
el
concepto defuerza iónica
(J1)
en lugar
de
la
rnolaridad (M} o normalidad,
y
que se define
como11=
I/2!MZ',
en la que Z
es
la carga del ion.
Por
ejemplo, para
una
solución O.IMde cloruro
de
sodio.IJ=
1/2(0.1 X
1-Lt-
O.
1X
!2)=
0.1.
miemras
que
para
otra
de sulfatodemagnesio
0.1
M,
11=
1/2(0.1 X
2'
+
0.1
X
2')=
0.4. Es decir,
la
fuerza iónica constituye unamedida no sólo de
la
cantidad.
sino también del número de
carga.
eléctricas provenientesde loscationes
y
aniones
que aporta
la sal.
Como
se revisó en
el
capítulo
1,
las
sales modifican
la
estructura
dd
agua e inOuyentambién en
la
conformación de las proteínas
~ t l l f f ; i on c i l l c . . ~ a m ' i t . á t i c ; i l l . i . ; . 
estohace que, en
~ ' u n c i ó n 
de
la
fuerza iónica, las sales puedan s.olubilizar o
precipita~
po.l.Í(ÉPJ.li,los.
Este
es
unfenómeno tcnnoclínúmico muy complejo en
el
que
son suficientespequeñas cantidades de soluto para
provocar
cambios mcdiblcs en
la
estructura del agua
y
en
la
conformación de las prOlcínas.135
La mayoría de estos polímeros presenta una tendencia u
la
soluhilización
(S')
similar a
la
de las figuras 3.16
y
3.17,
y
que
se
puede expresar maternáticamt:nte mediante
la
ecuación:log
.\'=
/3-
K.u.
en
la
que
f3
es la
solubilidad
de
la
proteína en ausencia de
la
sal
y
K
la
llamada constante de solubiliz.ación
por
salado.
Ambos
valores se venafectadosprincipalmente
por
efecto de
In
temperatura,
el
pH.Ia
naturaleza
y
la
concentración de
la
proteína,
y
por
el
tipo de sal.
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