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egulación de la actividad enzimática[editar · editar código]


Regulación glucolisis
La glucólisis se regula enzimáticamente en los tres puntos irreversibles de esta ruta, esto es, en la primerareacción (G → G-6P), por medio de la hexoquinasa; en la tercera reacción (F-6P → F-1,6-BP) por medio de la PFK1 y en el último paso (PEP → Piruvato) por la piruvato quinasa.
La hexoquinasa es unpunto de regulación poco importante, ya que se inhibe cuando hay mucho G-6P en músculo. Es un punto poco importante ya que el G-6P se utiliza para otras vías.
La fosfofructoquinasa-1 es la enzimaprincipal de la regulación de la glucólisis, actúa como una llave de agua, si está activa cataliza muchas reacciones y se obtiene más Fructosa 1,6 bisfosfato, lo que permitirá a las enzimas siguientestransformar mucho piruvato. Si está inhibida, se obtienen bajas concentraciones de producto y por lo tanto se obtiene poco piruvato. Esta enzima es controlada por regulación alostérica mediante: Por un ladose activa gracias a niveles energéticos elevados de ADP y AMP, inhibiendose en abundancia de ATP y citrato, y por otro se activa en presencia de un regulador generado por la PFK2 que es laFructosa-2,6-Bisfosfato (F-2,6-BP), que no es un metabolito ni de la glucolisis ni de la gluconeogénesis, sino un regulador de ambas vías que refleja el nivel de glucagón en sangre.
La lógica de la inhibicióny activación son las siguientes:
ATP: inhibe esta enzima pues si hay una alta concentración de ATP entonces la célula no necesita generar más.
Citrato: Si la concentración de citrato es alta elCiclo de Krebs va más despacio de lo que el sustrato (acetil-CoA) llega para degradarse, y la concentración de glucosa será más alta. En el Ciclo de Krebs se produce mucho NADH y FADH2, para que funcionense han de reoxidar en la cadena de transporte electrónico creando gradiente de protones, si el gradiente no se gasta los coenzimas no se reoxidan y el Ciclo de Krebs se para.
AMP, ADP: la alta...