Ilustrar La Estructura Secundaria De Una Proteina

Ilustrar la estructura secundaria de una proteína usando como ejemplos a la alfa - queratina, la Fibroína de la seda y el colágeno.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:Es el plegamiento regular local entre residuos de aa cercanos a la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aa cercanos de la cadena.
Alfa Hélice: En esta estructura la cadena polipeptidica se enrolla enespiral sobre si misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aa, los giros se hacen en sentido de las agujas del reloj por lo que se dice que la hélice es dextrógira o derecha.Se forma un puente de Hidrogeno entre el CO de un aa y el NH del cuarto aa por detrás, es decir cada vuelta de hélice comprende 3,6 restos de aa. Los grupos R se proyectan hacia el exterior de lahélice.
AA formadores de alfa hélice:Ala, leu, phe, tyr, trp, cys, met, his, asn, gln, val.
AA desestabilizadores de alfa hélice:Ser, ile, thr, glu, asp, lys, arg
Ejm:
1._Poli-Glu (ácidoglutámico): a pH fisiológico: R negativo, no forma alfa hélice, pues los R se repelan.
2._Poli-Lys: a pH fisiológico: R positivo y no forma alfa hélice.
El volumen: Poli-Ile no forma alfa hélice porque susvoluminosos grupos R próximos a los átomos de C(a) provocan un impedimento estérico (impide que la otra parte reaccione)
Rigidez: Poli-Pro no forma alfa hélice debido a que los N(a) forman parte de los rígidos anillos que constituyen el grupo R, interrumpiendo la hélice.
Alfa queratina: Es una proteína fibrosa rica en azufre, presenta en sus cadenas de aa restos de cisteína, los cuales constituyenpuentes disulfuro, que le proporcionan la dureza a la alfa queratina, tales como las del pelo, cuerno y uñas.
Ejm: El pelo: Un pelo típico esta constituido por células muertas que contiene macrofibrillas empaquetadas, orientadas paralelamente a la fibra del pelo, las macrofibrillas están constituidas a partir de microfibrillas unidas por una matriz de proteína amorfa con un contenido elevado deazufre
Lamina B plegada:
En esta estructura la cadena polipeptidica se encuentra mas extendida que en la alfa hélice. Cuando dos o mas cadenas así extendidas se aparean pueden establecerse entre ella puentes de Hidrogeno entre grupo =NH de una con grupos =CO de otra formando así estructuras laminares en zigzag. Si las cadenas apareadas tienen el mismo sentido (N-terminal ---> C-terminal)se las llama paralelas, si marchan en direcciones opuestas son antiparalelas (estas son mas estables).
Fibroína de la Seda: Los insectos y los arácnidos producen seda para fabricar estructuras tales como capullos, membranas, nidos y sostenes de huevo. La mayor parte de la seda están constituidas por la proteína fibrosa Fibroína y una proteína amorfa, viscosa, llamada serina, que desempeñan elpapel de sedimentación para mantener reunidas las fibras de Fibroína.La Fibroína de seda esta compuesta por la unión de los aa Glicina y Serina en la estructura Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala.La seda es resistente a la mayoría de los ácidos minerales pero es fácilmente soluble en acido sulfúrico.Las cadenas polipeptidicas forman hojas con plegamientos Beta antiparalelo.
Hélice de Colágeno:
Es unavariedad de la estructura secundaria, es distinta a la alfa hélice, característica del colágeno, proteína presente en los tendones, cartílago, matriz orgánica de los huevos y cornea del ojo. El colágeno es una proteína particularmente rígida.
Las moléculas de Colágeno tienen una particular composición (ricas en glicina, prolina y derivados hidroxilados de prolina y lisina) y forman un tipo peculiar dehélice mas extendida que la alfa hélice. Tres de estas moléculas se asocian en una superhelice que constituye la unidad estructural llamada tropocolageno.Las unidades de Tropocolageno se disponen muy regularmente en haces cuyo conjunto forma fibrillas del colágeno de gran resistencia mecánica, es decir esta formada por tres cadenas de polipeptidos separadas llamadas cadenas alfa que están...