Informatica

Glicina

1.
también es un neurotransmisor inhibitorio, el bloqueo de sus receptores o una deficiencia de glicina tiene unas claras consecuencias convulsivantes, por lo que sus agonistas son, lógicamente, anticonvulsivantes

2.

La síntesis de glicina tiene lugar, principalmente, a partir de 3-D-fosfoglicerato, intermediario de la vía glucolítica, el cual, a través de compuestosfosforilados (fosfohidroxipiruvato y fosfoserina), da lugar a serina y glicina.

3.

Los niveles de serina controlan la velocidad de la vía al actuar como un retroinhibidor sobre la fosfoserina fosfatasa. Una vía paralela en la que intervienen compuestos no fosforilados, tales como el D-glicerato, el hidroxipiruvato y la serina, también constituye una alternativa para la síntesis de glicina.Sisteina

Precursor de glutatión antioxidante
Debido a la habilidad de los tioles de sufrir reacciones redox, la cisteína tiene propiedades antioxidantes. Estas propiedades antioxidantes de la cisteína son mayoritariamente expresadas en glutationes tripéptidos que se producen tanto en humanos como en otros organismos. La disponibilidad sistemática de glutatión oral (GSH) es insignificante, por esto hade ser biosintetizado a partir de los aminoácidos que lo constituyen como son la cisteína, la glicina y el ácido glutámico. El ácido glutámico y la glicina se encuentran abundantemente en la mayoría de las dietas occidentales, así que la disponibilidad de cisteína puede ser el substrato limitante.
[editar] Puentes disulfuro
Los puentes disulfuro tienen un papel importante en el ensamblaje y laestabilidad de algunas proteínas, normalmente las proteínas secretadas al medio extracelular. Desde que la mayoría de los compartimentos celulares son medios reducidos, los puentes disulfuros son generalmente inestables en el citosol, excepto algunas excepciones que vemos a continuación.
Los puentes disulfuros en proteínas se forman por la oxidación de grupos tioles de residuos de cisteína. Losotros aminoácidos que también contienen azufre, como la metionina no pueden formar puentes disulfuro. Oxidantes muy agresivos convierten la cisteína en los correspondientes ácido sulfánico y ácido sulfónico. Los residuos de cisteína tienen un papel de gran valor en proteínas reticuladas, ya que incrementa la rigidez de las proteínas y también confiere resistencia proteolítica. Dentro de la célula,los puentes disulfuros entre residuos de cisteína actúan de soporte en la estructura secundaria de polipéptidos. La insulina es un ejemplo de proteínas con cisteínas reticuladas, en donde dos cadenas separadas de péptidos son conectadas por un par de puentes disulfuros.Las proteínas disulfuro isomerasas catalizan la propia formación de puentes disulfuros; la célula transfiere ácidodeshidroascórbico al retículo endoplasmático. En la naturaleza, las cisteínas se encuentran , en general, oxidadas a cistinas siendo su única función la nucleofílica.
[pic]
[pic]
Figura 2: Cistina (en forma neutral) se deriva de dos moléculas de cisteína. Formando un puente disulfuro.
[editar] Precursores de grupos hierro-sulfuro
Cisteína es una importante fuente de azufre en el metabolismo humano. El azufrede los grupos hierro-sulfuro y de las nitrogenasas es extraído de la cisteína y pasa a convertirse en alanina durante el proceso.
Seerina

1 La serina, junto con otros aminoácidos, interviene en la desintoxicación del organismo, en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos (ver Rutas 13 y 14).
2 Tiende a impedir la formación de la hélice a(confirmación de la cadena polipeptídica en las a queratinas) debido al tamaño y la forma de sus grupos R

3. Es un aminoácido glucogénico (ya que puede convertirse en glucosa y en glucógeno a partir de diferentes vías) que se convierte en piruvato. En algunas proteínas, los grupos hidroxilo de determinados residuos de serina se fosforilan enzimáticamente con el concurso del ATP, dando lugar a...