INFORME ENZIMAS
Páginas: 4 (763 palabras)
Publicado: 4 de noviembre de 2015
9 de octubre de 2015, San Juan de Pasto, Nariño – Colombia
Práctica No. 4
Factores fisicoquímicos que influyen en la reacción enzimática de la
α-amilasa salival
Universidad Mariana, Facultadde Ingeniería, Programa de Ingeniería de Procesos, cuarto semestre
Bastidas, John. Bastidas, Marcela. Delgado, Sofía. Rojas, Camila.
Resumen: los factores fisicoquímicos óptimos de la α-amilasasalival fueron los siguientes: temperatura 40 °C, pH 7, concentración de la encima 3 mL, especificidad de la enzima α-amilasa salival, efecto de los iones metálicos ausencia de los iones metálicos yconcentración del sustrato 2 mL.
Abstract: optimal physicochemical factors of salivary α-amylase were: temperature 40 ° C, pH 7, concentration of the above 3 mL, specificity of the enzyme salivaryα-amylase, effect of metal ions absence of metal ions and 2 mL substrate concentration.
Palabras clave: α-amilasa salival, almidón, sustrato.
INTRODUCCIÓN
La α-amilasa salival es una enzima proteica quese encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina,ambos polisacáridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces α-C1-C4, mientras que la amilopectina tiene, además de estos últimos enlaces, uniones C1 con C6,formando cadenas ramificadas. La α-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos (Garrido, Agustín,2013).
Para medir la actividad enzimática de la α-amilasa salival, se utilizará un método colorimétrico, el cual se determina la hidrolisis del almidón, mediante el cambio del color del reactivo deLugol, de pardo a amarillo ocre.
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Figura 1. Temperatura óptima.
Figura 2. pH óptimo.
Figura 3. Concentración de la enzima.
Figura 4. Especificidad de la enzima....
Práctica No. 4
Factores fisicoquímicos que influyen en la reacción enzimática de la
α-amilasa salival
Universidad Mariana, Facultadde Ingeniería, Programa de Ingeniería de Procesos, cuarto semestre
Bastidas, John. Bastidas, Marcela. Delgado, Sofía. Rojas, Camila.
Resumen: los factores fisicoquímicos óptimos de la α-amilasasalival fueron los siguientes: temperatura 40 °C, pH 7, concentración de la encima 3 mL, especificidad de la enzima α-amilasa salival, efecto de los iones metálicos ausencia de los iones metálicos yconcentración del sustrato 2 mL.
Abstract: optimal physicochemical factors of salivary α-amylase were: temperature 40 ° C, pH 7, concentration of the above 3 mL, specificity of the enzyme salivaryα-amylase, effect of metal ions absence of metal ions and 2 mL substrate concentration.
Palabras clave: α-amilasa salival, almidón, sustrato.
INTRODUCCIÓN
La α-amilasa salival es una enzima proteica quese encuentra en la saliva humana y cataliza la degradación del almidón, que es un polisacárido de reserva vegetal. El almidón está formado por dos tipos de moléculas: la amilosa y la amilopectina,ambos polisacáridos de glucosa. La amilosa se conforma por cadenas lineales de glucosas unidas por enlaces α-C1-C4, mientras que la amilopectina tiene, además de estos últimos enlaces, uniones C1 con C6,formando cadenas ramificadas. La α-amilasa rompe uniones C1-C4, tanto en la amilasa como en la amilopectina, dejando dextrinas lineales y ramificadas (oligosacáridos) como productos (Garrido, Agustín,2013).
Para medir la actividad enzimática de la α-amilasa salival, se utilizará un método colorimétrico, el cual se determina la hidrolisis del almidón, mediante el cambio del color del reactivo deLugol, de pardo a amarillo ocre.
RESULTADOS Y DISCUSIÓN
Figura 1. Temperatura óptima.
Figura 2. pH óptimo.
Figura 3. Concentración de la enzima.
Figura 4. Especificidad de la enzima....
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