Informe practica 8

PROPIEDADES QUIMICAS Y DETERMINACION DEL pI DE PROTEINAS

CHEMICAL PROPERTIES AND DETERMINATION OF PROTEIN pI

López Casas Laura Catalina María*
Mejía Grimaldos Angelica **
Simijaca Pulido Daniela Sofía ***





Fecha de entrega del informe: 29 de septiembre del 2015

Resumen
En esta práctica se pretendió probar que sustancias están presentes en la clara de huevo dando resultados positivos*para las diferentes pruebas aplicadas, así como la aislación y preparación de la caseína usando métodos de separación y desnaturalización tales como soluciones acidas y/o básicas y agitación. También lograr la determinación del punto isoeléctrico de la caseína.

Palabras claves: caseína, desnaturalización, precipitación, proteína, reacción de Biuret, prueba de Lieberman.

Abstract
This practicewas intended to prove that substances are present in the egg white giving positive * for different tests applied results as well as the insulation and preparation of casein using methods of separation and denaturation such as acid solutions and / or basic and agitation . Also achieve the determination of the isoelectric point of casein.
Key words: casein, denaturation, precipitation, protein,biuret reaction, test Lieberman.

Introducción
La desnaturalización de proteínas se debe a que esta presenta una pérdida de estructura de orden superior (secundaria, terciaria, cuaternaria) quedando lo cadena poli péptica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.



Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá suestabilidad en disolución y provocará la precipitación. Esta suele ser un claro y visible ejemplo de desnaturalización. (1)
Los factores como el calor, agitación violenta, solventes orgánicos, soluciones acidas y/o básicas, radiación ya sea UV o de microondas y sales de iones; hacen que la proteína se desnaturalice. (2)
La estructura de una molécula de proteína es lo que determina sus propiedades y suactividad biológica. Cada molécula de proteína tiene una forma tridimensional específica y definida, la cual tiene cuatro niveles de organización.
Estructura primaria: La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuenciay de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria: La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:
La(alfa)-hélice: Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.
La conformación beta: En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan estaestructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
Estructura terciaria: La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un poli péptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria. Esta conformación globular facilita lasolubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Estructura cuaternaria: Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde dos, como en...