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BIOLOGIA CELULAR
Las chaperoninas: Máquinas plegadoras de proteínas 
Acroread
© Oscar Llorca, José L. Carrascosa y José M. Valpuesta, 2001 
jmv@cnb.uam.es
RESUMEN [ABSTRACT]
Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. Incluida en las chaperonas moleculares hay una familia, la de laschaperoninas o chaperonas moleculares, de peso molecular cercano a 60 kDa (hsp60), que son quizás las mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las que se conocen, las de origen procariota y pertenecientes a orgánulos citoplasmáticos (grupo I) y las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de eucariotas (grupo II). Ambos tipos de chaperoninas comparten una arquitectura muy parecida peroposeen importantes diferencias en el mecanismo de funcionamiento, en los cambios estructurales que se producen durante aquél y en las proteínas a las que asisten en su plegamiento.
El problema del plegamiento de las proteínas
El conocimiento en los primeros años de la década de los cincuenta de que las proteínas están constituidas por una secuencia única (en cada caso) que proviene de lacombinación de veinte aminoácidos diferentes hizo que muchos investigadores se hicieran al momento una serie de preguntas: ¿Cómo adquieren su estructura activa las proteínas? ¿Cuáles son los mecanismos que conducen a que una determinada secuencia aminoacídica adopte una estructura con unas propiedades funcionales concretas? La formulación de estos problemas y el intento de responderlos ha dado lugar a unarama de laciencia, hoy en día muy pujante, que se ha denominado "del plegamiento de las proteínas". Mucho se ha investigado desde entonces en este campo y se han producido algunos avances, entre los cuales destacan los descubrimientos realizados por Anfinsen y su euqipo de colaboradores a finales de los años cincuenta, que demostraron que la información necesaria para que una proteína alcance suestructura nativa se encuentra en su propia secuencia. Sin embargo, hoy se sabe que esto no es totalmente cierto, puesto que bajos algunas cisrcunstancias las proteínas no pueden alcanzar su conformación funcional por sí mismas debido a una serie de factores (Figura 1). Uno muy importante y que sólo desde hace poco tiempo ha empezado a tenerse en cuenta, es la alta concentración de macromoléculasexistente en la célula (200-400 mg/ml), muy alejada de las condiciones usadas in vitro, y que puede producir interacciones no deseadas entre las proteínas que están siendo sintetizadas. Otro de los problemas con los que se enfrenta en ocasiones la célula son determinadas situaciones de estrés (térmico, salino, ...) que producen la desnaturalización de ciertas proteínas más sensibles a estos estados.Finalmente, las proteínas sintetizadas deben de conservar una conformación desplegada para poder atravesar las membranas de ciertos orgánulos en los que van a actuar.
Las chaperoninas
En muchas de estas ocasiones, las proteínas requieren del auxilio de unas proteínas que empezaron a conocerse a finales de la década de los setenta y que se han denominado chaperonas o acompañantes moleculares(utilizaremos el primer nombre por ser el usado por toda la comunidad internacional). El número de proteínas que se incluye dentro de la familia de las chaperonas es enorme y aumenta de día en día, pero nosotros nos restringiremos a una subfamilia concreta, la de las chaperoninas, que es quizás la más estudiada hasta la fecha.
Las chaperoninas son grandes agregados macromoleculares compuestos porproteínas de un peso molecular cercano a 60 kDa. Todas las chaperoninas conocidas hasta la fecha son oligoméricas y comparten una estructura similar: un cilindro compuesto por uno o dos anillos dispuestos espalda contra espalda (Figura 2). Cada anillo encierra una cavidad, que es el lugar donde se produce el plegamiento de las proteínas. Esta arquitectura es común a todas las chaperoninas, que...