Ing Mecanico

CURSO 2009-2010

4. Proteínas: composición y estructura. Enlace peptídico. Péptidos. Niveles de organización estructural de las proteínas. Estructura primaria. Proteínas homólogas. Estructura secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas. Principales motivos de estructura secundaria: hélices alfa, láminas beta y giros beta. Fuerzas que estabilizan la estructura tridimensional.Desnaturalización de las proteínas. Principales agentes desnaturalizantes.
Tema

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LOS AMINOÁCIDOS SE PUEDEN UNIR POR ENLACES PEPTÍDICOS

Dos aminoácidos

Eliminación de una molécula de agua

Enlace peptídico

... Formación del enlace CO-NH
Extremo amino

Extremo carboxilo

Garret & Grisham , 1999

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PEPTIDOS Y PROTEINAS
• • • • Péptido: hasta 50 aminoácidos. Oligopéptido: péptidopequeño. Polipéptido: péptido grande. Oligómero: proteína formada por subunidades idénticas llamadas protómeros. • Proteínas sencillas y conjugadas (poseen grupo prostético)
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GLUTATION Glu-Cys-Gly L-glutamil-L-cisteinil-glicina
• Principal péptido de las células • Papeles biológicos: - Defensa celular contra compuestos oxidantes. - Mantenimiento de las proteínas en estado reducido
4Péptidos pequeños con funciones biológicas importantes
• Hormonas: oxitocina (9 aacs), factor liberador de tirotropina (3 aacs) • Antibióticos • Venenos (amanitina) • Edulcorante (aspartamo)
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Proteínas: principales polímeros estructurales y funcionales de los seres vivos

• Catálisis de reacciones enzimáticas, transporte de vitaminas, minerales, oxígeno y combustibles. • Estructura detejidos, transmisión nerviosa, contracción muscular y motilidad celular. • Coagulación sanguínea, defensas inmunológicas, hormonas y moléculas reguladoras.

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Clasificación de proteínas según su grupo prostético CLASE Lipoproteínas Glucoproteínas Fosfoproteínas Hemoproteínas Flavoproteínas Metaloproteínas GRUPO PROSTETICO Lípidos Carbohidratos Fosfato Hemo Nucleótidos flavina Hierro ZincCalcio Molibdeno EJEMPLO Beta-Lipoproteína Ig G Caseína leche Hemoglobina Succinato DH Ferritina Alcohol DH Calmodulina Dinitrogenasa

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SECUENCIA DE LA INSULINA DE VACA La insulina tiene dos cadenas unidas por dos puentes disulfuro. La cadena A tiene 21 aa y la B tiene 30 aa.

Garret & Grisham , 1999

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Niveles de organización de las proteínas

Estruct. primaria

Estruct.secundaria

Estruct. terciaria

Estruct. cuaternaria

Aminoácidos

Hélice alfa

Cadena polipeptídica

Subunidades ensambladas

(Lehninger, 2000)

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Factores que determinan la conformación proteica
- Además de la estructura primaria, las condiciones físico-químicas del entorno: el pH, concentración salina, temperatura y otros factores ambientales. - Desnaturalización es la pérdida dela conformación de una proteína. - Una proteína desnaturalizada pierde su actividad biológica.
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CARACTERIZACION DE UNA PROTEINA
• COMPOSICIÓN DE AMINOÁCIDOS, ESTRUCTURA PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA, Y EN LAS PROTEÍNAS MULTIMÉRICAS, SU ESTRUCTURA CUATERNARIA

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PROTEOMA Y MEDICINA
• • • • Proteoma: totalidad de las proteínas que concurren a la realización de distintos procesosbiológicos. Posee una naturaleza dinámica modificable (ambiente, estrés, nutrición, enfermedad). El genoma humano consta de 30.000 genes, pero las proteínas serían unas 300.000. Importancia en Medicina: muchos medicamentos ejercen su acción a través de proteínas o simplemente son proteínas.
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ESTRUCTURA PRIMARIA
• Sirve para entender sus propiedades funcionales, identificar la familia a laque pertenece y describir las proteínas mutantes que causan enfermedades moleculares • Se determina secuenciando la proteína directamente • O a partir de la secuencia del gen

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LA FUNCIÓN DE UNA PROTEÍNA DEPENDE DE SU SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS • Proteínas con funciones distintas tienen secuencias distintas. • Cada proteína tiene un nº de residuos y secuencia característicos • Una mutación...