ingeniero mtto mecanico
Páginas: 6 (1311 palabras)
Publicado: 26 de julio de 2014
PRIONES
Los priones son partículas proteicas infecciosas con propiedades particulares que los hacen resistentes a mecanismos de inactivación que otras proteínas no tolerarían y que sí modifican los ácidos nucleicos.
El nombre prion fue propuesto por Stanley Prusiner en1982, para describir al agente causal de las patologías degenerativas del sistema nervioso central que se conocencomo ENCEFALOPATÍAS ESPONGIFORMESTRANSMISIBLES (EET).
Éstas son enfermedades crónicas y progresivas. En 1997, S. Prusiner recibió el premio Nobel de Fisiología y Medicina por la identificación de los priones como agentes de la EET.
Aunque existen distintas hipótesis, actualmente se considera que los priones están constituidos por una proteína: PrPsc (por SCrapie). PrPsc se produciríadebido al plegamiento erróneo de una proteína celular (PrPsc). La secuencia de aminoácidos de ambas proteínas es idéntica, la única diferencia radicaría en la estructura secundaria de la proteína debido al plegamiento que ésta sufre. La PrPc está compuesta en un 43% por una estructura secundaria α-hélice y un 3% de estructura β. En cambio PrPsc contiene un 43%de lámina β. La acumulación de PrPsc formaestructuras complejas que se conocen como “amiloideas” y sería responsable de la patología nerviosa.
Microscópicamente las lesiones se caracterizan por la vocalización de las neuronas, lo que le da al tejido nervioso el aspecto de “esponja”. PrPc es una glicoproteína de membrana que se encuentra en casi todos los tejidos del organismo, aunque la expresión del gen que codifica para la PrPc esmayor en tejido nervioso. PrPc se une a la superficie neuronal mediante una molécula de GPI (glucosilfosfatidil inositol).
La función de PrPc es aún desconocida. Mientras PrPc es soluble y sensible a las proteasas, el plegamiento que sufre le confiere la resistencia parcial a las proteasas y la hace insoluble (PrPsc).Los priones resisten la inactivación con nucleasas, radiacionesultravioletas, tratamientos con iones, formalina, ebullición y proteasas. Sólo el tratamiento prolongado con proteasas, urea, álcalis, solventes orgánicos o el autoclave a 132 ºC por más de 2 horas pueden disminuir su infectividad .A diferencia de los virus, las propiedades específicas de cada cepa estarían codificadas en la estructura terciaria de la PrPsc.
Encefalopatías Espongiformes Transmisibles(EET)
Estas enfermedades se caracterizan por su período de incubación prolongado, cambios espongiformes asociados a pérdida neuronal y carencia de respuesta inflamatoria (no se genera respuesta inmune). La principal vía de ingreso de estos agentes sería la alimentaria y llegarían al sistema nervioso central por transporte neural. En animales infectados experimentalmente se detectan bajasconcentraciones de priones en sangre.
Además de las lesiones en tejido nervioso, en algunas formas de EET se detecta infectividad en tejido linfoide, incluyendo las tonsilas y en intestino delgado. Las enfermedades producidas por priones pueden clasificarse en desordenes genéticos, infecciosos o esporádicos. Las enfermedades por priones con una base genética están asociadas a mutaciones en PrPc.Enfermedades producidas por priones.
Formas esporádicas. son las que aparecen sin causa aparente y para las que no hay explicación en la actualidad.
Formas infecciosas. Se explican por la interacción de la prpsc sobre la prpc lo que provoca su transformación a Prpsc.
Formas hereditarias. Provocadas por alteraciones genéticas heredables que facilitan el plegamiento erróneo de la PrPC Encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) en humanos
Enfermedad de Creutzfeldt Jakob (CJD) (infecciosa, hereditaria o esporádica) Variante de la Enfermedad de Creutzfeldt Jakob (vCJD) (infecciosa).
Enfermedad de Gerstamnn-Straussler-Scheinker (GSS) (hereditaria).
Insomnio Fatal Familiar (hereditaria).
Kuru (infecciosa: canibalismo).
Encefalopatías espongiformes transmisibles...
PRIONES
Los priones son partículas proteicas infecciosas con propiedades particulares que los hacen resistentes a mecanismos de inactivación que otras proteínas no tolerarían y que sí modifican los ácidos nucleicos.
El nombre prion fue propuesto por Stanley Prusiner en1982, para describir al agente causal de las patologías degenerativas del sistema nervioso central que se conocencomo ENCEFALOPATÍAS ESPONGIFORMESTRANSMISIBLES (EET).
Éstas son enfermedades crónicas y progresivas. En 1997, S. Prusiner recibió el premio Nobel de Fisiología y Medicina por la identificación de los priones como agentes de la EET.
Aunque existen distintas hipótesis, actualmente se considera que los priones están constituidos por una proteína: PrPsc (por SCrapie). PrPsc se produciríadebido al plegamiento erróneo de una proteína celular (PrPsc). La secuencia de aminoácidos de ambas proteínas es idéntica, la única diferencia radicaría en la estructura secundaria de la proteína debido al plegamiento que ésta sufre. La PrPc está compuesta en un 43% por una estructura secundaria α-hélice y un 3% de estructura β. En cambio PrPsc contiene un 43%de lámina β. La acumulación de PrPsc formaestructuras complejas que se conocen como “amiloideas” y sería responsable de la patología nerviosa.
Microscópicamente las lesiones se caracterizan por la vocalización de las neuronas, lo que le da al tejido nervioso el aspecto de “esponja”. PrPc es una glicoproteína de membrana que se encuentra en casi todos los tejidos del organismo, aunque la expresión del gen que codifica para la PrPc esmayor en tejido nervioso. PrPc se une a la superficie neuronal mediante una molécula de GPI (glucosilfosfatidil inositol).
La función de PrPc es aún desconocida. Mientras PrPc es soluble y sensible a las proteasas, el plegamiento que sufre le confiere la resistencia parcial a las proteasas y la hace insoluble (PrPsc).Los priones resisten la inactivación con nucleasas, radiacionesultravioletas, tratamientos con iones, formalina, ebullición y proteasas. Sólo el tratamiento prolongado con proteasas, urea, álcalis, solventes orgánicos o el autoclave a 132 ºC por más de 2 horas pueden disminuir su infectividad .A diferencia de los virus, las propiedades específicas de cada cepa estarían codificadas en la estructura terciaria de la PrPsc.
Encefalopatías Espongiformes Transmisibles(EET)
Estas enfermedades se caracterizan por su período de incubación prolongado, cambios espongiformes asociados a pérdida neuronal y carencia de respuesta inflamatoria (no se genera respuesta inmune). La principal vía de ingreso de estos agentes sería la alimentaria y llegarían al sistema nervioso central por transporte neural. En animales infectados experimentalmente se detectan bajasconcentraciones de priones en sangre.
Además de las lesiones en tejido nervioso, en algunas formas de EET se detecta infectividad en tejido linfoide, incluyendo las tonsilas y en intestino delgado. Las enfermedades producidas por priones pueden clasificarse en desordenes genéticos, infecciosos o esporádicos. Las enfermedades por priones con una base genética están asociadas a mutaciones en PrPc.Enfermedades producidas por priones.
Formas esporádicas. son las que aparecen sin causa aparente y para las que no hay explicación en la actualidad.
Formas infecciosas. Se explican por la interacción de la prpsc sobre la prpc lo que provoca su transformación a Prpsc.
Formas hereditarias. Provocadas por alteraciones genéticas heredables que facilitan el plegamiento erróneo de la PrPC Encefalopatías espongiformes transmisibles (EET) en humanos
Enfermedad de Creutzfeldt Jakob (CJD) (infecciosa, hereditaria o esporádica) Variante de la Enfermedad de Creutzfeldt Jakob (vCJD) (infecciosa).
Enfermedad de Gerstamnn-Straussler-Scheinker (GSS) (hereditaria).
Insomnio Fatal Familiar (hereditaria).
Kuru (infecciosa: canibalismo).
Encefalopatías espongiformes transmisibles...
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