Inmonuglobulinas



Bioquimica Clínica

Esquema de los leucocitos e Investigación bibliográfica de las inmunoglobulinas





























El análisis de inmunoglobulina mide el nivel de ciertas inmunoglobulinas, o anticuerpos, en la sangre. Los anticuerpos son proteínasproducidas por el sistema inmunológico para atacar a los antígenos, como las bacterias, los virus y los alérgenos. El cuerpo genera diferentes inmunoglobulinas para combatir cada antígeno. Por ejemplo, el anticuerpo de la varicela no es el mismo que el anticuerpo de la mononucleosis. A veces, el cuerpo puede equivocarse y generar anticuerpos que atacan a su propio tejido, afectando a los órganos sanos yaque los identifica como cuerpos extraños. Esto es lo que se conoce como "enfermedad autoinmune".
Los cinco tipos de anticuerpos son los siguientes:

Inmunoglobulina A (IgA), presente en grandes concentraciones en las membranas mucosas, particularmente en las paredes internas de las vías respiratorias y el tracto gastrointestinal, como también en la saliva y las lágrimas.
Inmunoglobulina G(IgG), el tipo de anticuerpo más abundante en los líquidos corporales. Brinda protección contra las bacterias y las infecciones virales.
Inmunoglobulina M (IgM), se encuentra principalmente en la sangre y en el líquido linfático. Es el primer anticuerpo que el cuerpo genera para combatir una infección.
Inmunoglobulina E (IgE), se la asocia principalmente con las reacciones alérgicas (lo que ocurrecuando el sistema inmunológico reacciona de manera exagerada a los antígenos del medio ambiente, como el polen o el polvillo de los animales). Se encuentra en los pulmones, la piel y las membranas mucosas.
Inmunoglobulina D (IgD), existe en pequeñas cantidades en la sangre y es el anticuerpo del que menos conocimiento se tiene.
Por lo general tanto la IgA como la IgG y la IgM se midensimultáneamente. Al evaluarse juntas, le brindan al médico información importante sobre el funcionamiento del sistema inmunológico, especialmente en lo relacionado con las infecciones y las enfermedades autoinmunes.
Su origen fue a a finales del siglo XIX, Von Behring observó que los sueros de animales que habían padecido difteria contenían sustancias que neutralizaban el efecto de la toxina diftérica. Aestas sustancias, que se caracterizaban por ser termolábiles y no dializables, se les denominó anticuerpos, debido a su capacidad de reconocer a las toxinas bacterianas.
La estructura de las inmunoglobulinas son glicoproteínas formadas por cadenas poli peptídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulina, en una o varias unidades estructurales básicas.
La unidad estructural básica, estácompuesta por cuatro cadenas poli peptídicas unidas entre sí por puentes disulfuro y otras uniones de tipo no covalente. Para su estudio se han empleado diferentes procedimientos. Por ejemplo, tras la rotura de los puentes disulfuro por sustancias de carácter reductor, como el mercaptoetanol, se individualizan las cuatro cadenas poli peptídicas y éstos atendiendo a su tamaño, son de dos tipos: debajo peso molecular (aproximadamente 22 KD) y de alto peso molecular (50-70 KD, dependiendo del tipo de Ig). Los polipéptidos de bajo peso molecular reciben el nombre de cadenas ligeras o cadenas L (Light) y las de alto peso molecular, cadenas pesadas o cadenas H (Heavy). Dos cadenas ligeras y dos cadenas pesadas se agrupan de tal manera que existe una proximidad espacial entre los cuatro extremosamínicos de las cadenas ligeras y pesadas por una parte, y entre los dos extremos carboxílicos de las cadenas pesadas por otra.
Esta estructura básica de las inmunoglobulinas puede ser fraccionada mediante la utilización de enzimas (papaína, pepsina, etc.)
El tratamiento con papaína produce la ruptura específica de las cadenas H, en el espacio comprendido entre el puente disulfuro que las...