inmonuglobulinas

03. Inmunoglobulinas

06/02/14 23:15

03. Inmunoglobulinas
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Escrito por M. Frías, I. J. Molina, L. Castro y J. Peña

Las inmunoglobulinas son de gran importancia en la defensa del organismo ya que tienen la capacidad de
identificar y neutralizar sustancias extrañas. De ahí que históricamente las inmunoglobulinas (Igs) se conociesen
con el nombre de anticuerpos (ACs), porsu función de anteponerse a lo extraño. Son las principales
sustancias responsables de la respuesta inmune humoral y su correcto funcionamiento es esencial para la
defensa frente a microbios. Su carencia hace que el individuo muera por infecciones si no se instaura un
tratamiento adecuado y a tiempo.
Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que se producen por los linfocitos B
o sus célulasderivadas, las células plasmáticas. En el organismo se pueden
encontrar de dos formas:
De forma soluble en líquidos biológicos,
colaborando en la destrucción de antígenos.

donde actúan neutralizando y

Unidas a la membrana de los linfocitos B que las producen, donde actúan
como receptores de antígenos.
Existen cinco isotipos de inmunoglobulinas: IgM, IgA, IgG, IgD e IgE, cada una
de ellas con ciertascaracterísticas diferenciales, pero todas ellas con
capacidad de unirse a antígenos de manera específica. En este capítulo
analizaremos su estructura, su función y el control genético de su síntesis.
Estructura de las Inmunoglobulinas
Las inmunoglobulinas están formadas por cuatro cadenas polipeptídicas. Dos son de mayor tamaño y se
denominan cadenas pesadas, y dos, de menor tamaño y se denominancadenas ligeras. Las cadenas ligeras
y pesadas se agrupan de tal manera que existe una proximidad espacial entre los cuatro extremos amínicos por
una parte, y los extremos carboxílicos por otra. Las inmunoglobulinas pueden ser fraccionadas mediante la
utilización de enzimas (papaína, pepsina, etc.), obteniéndose diferentes tipos de fragmentos. Esto permitió no
sólo conocer la estructura de estasmoléculas sino también deducir la función de cada una de sus partes
(Figura: Estructura unidad básica).
Al tratar con papaína la inmunoglobulina, se produce la ruptura específica de las cadenas pesadas y se obtienen
tres fragmentos: uno denominado Fc, que define la actividad biológica, la clase y subclase de cadenas pesadas
y otros dos fragmentos denominados cada uno de ellos Fab, que es por donde lamolécula se une a los
antígenos (Figura: Fragmentos Igs).
Cadenas ligeras
Hay dos tipos de cadenas ligeras diferentes: tipo kappa (κ) y lambda (λ) que poseen unos 200 aminoácidos
cada una y se unen a las pesadas por un puente disulfuro intercatenario (entre cadenas). En cada molécula de
inmunoglobulina las dos cadenas ligeras que la forman son del mismo tipo, o bien κ o bien λ (Figura:
FragmentosIgs).
Cadenas pesadas
Están formadas por unos 400 aminoácidos y están unidas entre sí por puentes disulfuro intercatenarios, que
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pueden ser distintos en número dependiendo
del tipo de inmunoglobulina. Esta zona, donde
se encuentran los puentes intercatenarios,es
muy flexible y constituye lo que se denomina
zona bisagra, que es por donde se deforman
estas moléculas cuando se unen al antígeno.
Parte variable y constante de las cadenas
ligeras y pesadas
Las cadenas ligeras poseen dos partes: una
corresponde al extremo carboxílico que es
constante (CL) y otra que ubicada al extremo
amínico, que es muy variable (VL). También las
cadenas pesadas poseen unaparte variable (VH) y otra constante (CH). Por las partes variables, tanto de las
cadenas ligeras como de las pesadas, es por donde se produce la unión al antígeno.

La parte constante de estas cadenas es diferente según la clase de inmunoglobulina que consideremos. Así,
estas cadenas pueden ser de tipo: γ, α, µ, δ y ε, que definen a su vez las cinco clases de inmunoglobulinas: IgG,
IgA, IgM, IgD...