INMUNOGLOBINAS

Alberto Gómez Esteban

Tema 3. Inmunoglobulinas
Introducción
Las inmunoglobulinas o anticuerpos son proteínas fabricadas por el sistema inmune y
presentes en gran cantidad de fluidos corporales, entre ellos la sangre. Son muy
importantes por su abundancia y eficacia y por ello son la proteína más fabricada por el
sistema inmune. En sangre son la segunda proteína mayoritaria tras laalbúmina hepática.
Las inmunoglobulinas fueron descubiertas por Paul Ehrlich. Descubrió que si se vertía un
cultivo bacteriano sobre suero “fresco” animal a 37º C, las bacterias al cabo de poco
tiempo se lisaban y morían, pero si en vez de suero recién extraído se utilizaba suero
calentado a 56º C, las bacterias se aglutinaban pero no morían.
Ehrlich imaginó que las bacterias tenían una especie de“rugosidades” en su membrana
que los anticuerpos reconocían de forma específica ajustando como una llave a su
cerradura.

Estructura de las inmunoglobulinas
La inmunoglobulina tiene forma de “Y” con dos extremos con los que se une
específicamente a su antígeno. Tiene dos zonas bien diferenciadas:

1. Zona de unión (Fab)
2. Zona efectora (Fc)
Además, el modelo básico de inmunoglobulina es untetrámero formado por:
 Cadenas ligeras (2)
 Cadenas pesadas (2)

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Al ser cadenas peptídicas estarán codificadas genéticamente, y cada una de estas
cadenas tendrá un gen específico. Existe un gen complejo que codifica la cadena pesada
(cromosoma 14) y dos genes que codificarán sendas cadenas ligeras.
La CADENA LIGERA (Light Chain, CL), se encuentra codificadapor dos genes, y por lo
tanto hay dos tipos genéricos de cadena ligera:
 Cadena kappa (κ) codificada en el cromosoma 22
 Cadena lambda (λ) codificada en el cromosoma 2
Una cadena ligera únicamente podrá ser o kappa o lambda, nunca ambas.
La CADENA PESADA (Heavy Chain, CH), aunque únicamente se encuentra codificada por
un gen, si que encontramos 5 tipos de cadena pesada, que determina elisotipo de la
inmunoglobulina. Cada isotipo se denomina con el nombre de la letra griega de su cadena
pesada:
 Cadena γ → Inmunoglobulina G (IgG)
 Cadena α → Inmunoglobulina A (IgA)
 Cadena μ → Inmunoglobulina M (IgM)
 Cadena δ → Inmunoglobulina D (IgD)
 Cadena ε → Inmunoglobulina E (IgE)
Lógicamente al igual que ocurre con las cadenas ligeras, una inmunoglobulina sólo podrá
presentarun tipo de cadena pesada de entre los 5 existentes, esto se denomina
EXCLUSIÓN ISOTÍPICA.

*Aclaración*
El orden de los isotipos de inmunoglobulina no ha sido establecido al azar. Las
inmunoglobulinas están ordenadas en función de su abundancia relativa en el
organismo, que es el siguiente:
IgG > IgA > IgM > IgD > IgE
GAMDE
Las inmunoglobulinas se organizan en dominios. Los dominios sonconjuntos de
aminoácidos que se repiten con cierta frecuencia en moléculas diferentes y que suelen
tener patrones de plegamiento proteico similares.

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Uno de los dominios más abundantes en la naturaleza es el DOMINIO DE
INMUNOGLOBULINA. Las proteínas que presentan este dominio son aquellas que
pertenecen a la superfamilia de las inmunoglobulinas, que derivan demoléculas de
adhesión que en los primeros seres unicelulares sirvieron para unir moléculas propias.
Los dominios de inmunoglobulina constan de 110 aminoácidos organizados en dos láminas
β cada una formada por 3-4 hebras β antiparalelas que se estabilizan por uniones
hidrofóbicas y un puente disulfuro intracatenario entre una de las hebras de cada lámina.
Estos dominios se repiten en variasocasiones dentro de cada tipo de cadena:
 4-5 repeticiones en la cadena pesada. Uno de ellas variable
 2 repeticiones en la cadena ligera. Una constante y una variable
El plegamiento de un dominio inmunoglobulina da lugar a una estructura cilíndrica que
confiere gran resistencia a las inmunoglobulinas, y por lo tanto una vida media larga.
Los dominios Ig variables son distintos entre las...