Inmunoglobulinas Tipos Y Funciones

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Existen cinco clases de inmunoglobulinas: IgM, IgG, IgA, IgE e IgD, formadas por una unidad básica compuesta de dos cadenas polipetídicas globularespesadas y dos cadenas livianas unidas entre sí por puentes disulfuro (A). Ambas cadenas presentan una zona constante (c) y una zona variable (v). En esta última, se encuentra una zona hipervariableformada por 10 a 15 aminoácidos que conforman el receptor idiotípico (r) responsable de la unión con el epitopo presente en el antígeno. Al ser sometida a digestión por papaína (flecha), esta moléculagenera dos fragmentos, el fragmento Fab responsable de la unión con antígeno y el fragmento Fc que determina diversas funciones biológicas en las diferentes inmunoglobulinas. El fragmento Fab está formadopor una región constante y una región variable de una cadena pesada y de una cadena liviana. El fragmento Fc está formado sólo por regiones constantes de cadenas pesadas. Las clases deinmunoglobulinas están determinadas por los diferentes isotipos de las cadenas pesadas. Estas pueden ser mu, gamma, alfa, delta o epsilon. Las cadenas livianas pueden ser kappa o bien lambda. Las distintas clases deinmunoglobulinas presentan diversas funciones biológicas. La IgM (1) está formada por cinco unidades básicas de inmunoglobulina unidas entre si por una pieza J y se encuentra presente en el plasma.Tiene diez sitios de unión con antígeno y es secretada principalmente en respuestas humorales primarias timodependientes y en respuestas timoindependientes. Es de baja afinidad pero presenta granavidez por antígenos multivalentes especialmente bacterianos. Es una potente fijadora del complemento, al presentar cinco fragmentos Fc que unen al factor del complemento C1q. La IgM se encuentra tambiénen la membrana de linfocitos B en forma de monómero, constituyendo los receptores idiotípicos de estas células. La IgG (2) es la inmunoglobulina más abundante en el plasma, es monomérica y es...