Inmunoglobulinas

Las inmunoglobulinas son glicoproteínas que, según ya indicó Porter en 1959, están formadas por cadenas polipeptídicas agrupadas, dependiendo del tipo de inmunoglobulina, en una o varias unidades estructurales básicas.
 
Características de los distintos tipos de inmunoglobulinas
 
Debido a esta distinta estructura, las cadenas pesadas van a presentar distintas propiedades biológicas, talescomo la capacidad de unirse entre sí, fijar complemento, fijar la pieza de secreción y  unirse a macrófagos, neutrófilos y células NK. En la tabla 3.1 se recogen las principales tipos de inmunoglobulinas y en la tabla 3.3 las principales  propiedades de las mismas. Hemos de considerar que incluso  entre moléculas de una misma clase existen, según a la subclase a la que pertenezcan, ciertasdiferencias cómo se observa en la Tabla 3.4.
FUNCIÓN DE LAS INMUNOGLOBULINAS.   
 
La función esencial de las inmunoglobulinas es la de unirse al antígeno. De esta manera las inmunoglobulinas actúan como receptoras de señales antigénicas o bien pueden colaborar en la destrucción antigénica. La primera función se presenta cuando las inmunoglobulinas se encuentran insertas en la membrana de loslinfocitos B (inmunoglobulinas de membrana), y para la segunda requieren la colaboración del complemento, macrófagos, neutrófilos y células NK, que tienen la propiedad de unir las inmunoglobulinas por su extremo Fc.
Unión antígeno anticuerpo.  
Los epítopos de un antígeno pueden estar formados por aminoácidos consecutivos en la secuencia de la proteína, como las proteínas se encuentran normalmentedobladas sobre si mismas según lo que llamamos estructura terciaria, en la mayoría de los casos los anticuerpos generados contra este tipo de epítopos solo reconocerán a la proteína desnaturalizada o “linearizada” y por ello se les llama epitopos lineales. En la mayoría de los casos los epítopos suelen estar formados por aminoácidos del antigeno que solo se encuentran suficientemente cerca unos deotros en la proteína nativa, es decir en la proteína que tiene estructura terciaria conservada, es decir una conformación adecuada, por lo que a estos epítopos se les llama epitopos conformacionales (Figura 3. ). Cuando inmunizamos un animal con una proteína, generaremos una serie de anticuerpos dirigidos contra los distintos epítopos de la misma, todos esos anticuerpos se encontraran circulando en elsuero del animal al que, una vez extraido, llamaremos antisuero. El tipo de anticuerpos que compondrán ese antisuero dependerá en gran medida de la forma en que hayamos preparado la proteína para la inmunización, si la hemos preparado desnaturalizada, solo existirán epítopos lineales, mientras que si hemos inyectado la proteína en su estado nativo, coexistirán en el antisuero anticuerpos quereconozcan epítopos conformacionales con otros que reconozcan epítopos lineales. En el caso de anticuerpos monoclonales, todas los anticuerpos procederán de un clon de células plasmáticas y por tanto estarán dirigidos contra un solo epítopo que será de un tipo u otro. La importancia radica, en que dependiendo del tipo de epitopos que reconozcan los anticuerpos, las aplicaciones diagnosticas o deinvestigación serán distintas. En general, los anticuerpos que reconocen epitopos lineales serán útiles para técnicas de Western Blot (donde se analiza la proteína generalmente desnaturalizada) mientras los que reconocen epítopos conformacionales lo serán para técnicas de inmunofluoresencia, inmunoprecipitación, etc.
Subclases de Inmunoglobulinas. 
Se sabe que no todas las Inmunoglobulinas de unamisma clase tienen idéntica estructura, sino que dentro de las clases se pueden establecer subclases considerando la secuencia de aminoácidos de la región constante de las cadenas H y el diferente número y situación de los puentes disulfuro intercatenarios establecidos entre las cadenas pesadas. Así, la IgG humana se divide en cuatro subclases (IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4) y la IgA e IgM en dos (IgA1...