Inmunoglobulinas

INMUNOGLOBULINAS: ESTRUCTURAS, FUNCIÓN E IMPORTANCIA CLÍNICA

También llamadas anticuerpos, son glicoproteínas especializadas producidas por células plasmáticas y que tiene la característica dereaccionar específicamente con un antígeno.
Estas Ig están compuestas de un 82% a 96% de proteínas y un 4% a 18% de carbohidratos, teniendo que la parte proteica está constituida por un tetrapéptidoque a diferencia de las demás proteínas tiene dos regiones funcionales diferentes. Una encargada del reconocimiento del Ag, que posee gran variabilidad por cuanto tiene la capacidad de reconocer unnúmero casi ilimitado de moléculas diferentes. La otra, efectora, es de composición constante y con capacidad de fijar el complemento, de obrar como opsonina o de facilitar el paso de Ac a través deciertas barreras como la placenta.
Haciendo una organización total de las estructuras que comprenden una inmunoglobulina podemos encontrar en ellas:
Cadenas: Todas las Ig tienen en común que su unidadbásica está formada por dos pares de cadenas peptídicas, un par de cadenas ligeras (cadenas L) con unos 220 aminoácidos cada una,  y un par de cadenas pesadas (cadenas H) formadas por unos 440aminoácidos cada una. Cada cadena L esta enlazada por enlaces disulfuros a una cadena H y cada cadena H está ligada por estos a una cadena L y a la otra cadena H.
Dominios: Gracias a los enlaces disulfuros sevan a formar 2 tipos de regiones o dominios denominados variables y constantes, siendo llamados así debido al grado de cambio o variabilidad con respecto al Ag que se presente en cada Ac. El dominiovariable va a ser la región donde se van a unir el Ag con el Ac y está conformada por la porciones amino terminales de las cadenas L y H,  y dentro de ellas, tanto en la cadena L como en la H, hayregiones hipervariables conocidas como CDR o regiones determinantes de complementariedad (Complementarity-determining regions) que forman los sitios de enlace con el antígeno que son complementarios a...