Inmunoglobulinas

INMUNOGLOBULINAS
HISTORIA
En 1890, dos importantes científicos Emil Adolf von Behring y Kitasato Shibasaburō proponen la teoría de la inmunidad humoral (Ac).
En 1897 Paul Ehrlich propuso la teoría de la cadena lateral de la interacción entre antígeno y anticuerpo, la cual, tenia como hipótesis de que existían receptores (descritos como "cadenas laterales") en la superficie de las células quese podrían unir específicamente a toxinas-en una interacción de tipo llave-cerradura—y que esta reacción de acoplamiento era el desencadenante de la producción de anticuerpos.

QUE SON LAS INMUNOGLOBULINAS
Son un grupo de glucoproteinas relacionadas pero no idénticas, están en forma de Y, son producidas por los linfocitos B ante cualquier sustancia extraña (antígeno) capaz de desencadenar larespuesta inmune.
Se encuentran en el suero y en fluidos corporales o secreciones como la saliva, lagrimas, liquido gastrointestinal, asi como también se encuentran en la superficie de la membrana de las células B y los secretan las células plasmáticas.
Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma y se encuentran en la region de las gammaglobulinas asi recibieron elnombre de inmunoglobulinas. Se detecto la IgG como la inmunoglobulina que mas se encuentra en la fracción de las gamma globulinas.
FUNCIONES:
Se fijan específicamente a antígenos (antigeno-anticuerpo) y forman inmunocomplejos
activan el complemento
Opsonizacion
Cuando ya están unidos a la membrana, confiere especificidad antigénica en las células B
Los anticuerpos secretados circulan enla sangre, en donde sirven como efectores de la inmunidad humoral, allí buscan y neutralizan antígenos o los marcan para su eliminación
ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS
2 CADENAS PESADAS (H):
Peso molecular :50 000 o mayor kDa
5 Clases Principales: µ (Mu), δ(Delta), γ(Gamma), α(Alfa), y ε(Epsilon)
2 CADENAS LIGERAS (L):
Peso molecular: aprox. 25000 kDa
2 grupos: kappa (κ) y lambda (λ) :isotipos
UNIDAS MEDIANTE ENLACES O PUENTES DISULFURO

DOMINIOS VARIABLES Y DOMINIOS CONSTANTES
Variables:
VH Y VL : SE UNEN AL ANTIGENO
Constantes:
CL, CH1,CH2,CH3: MEDIAN LAS FUNCIONES EFECTORAS(ACTIVACION DEL COMPLEMENTO, PASO PLACENTA)
Extremos NH3 Y carboxiterminales : FUERZAS ELECTROSTATICAS QUE MANTIENEN JUNTOS AL ANTIGENO YANTICUERPO.

DOS DE Fab Y UNO DE Fc
Fragmentos Fab: tienen la capacidad de combinarse con el antígeno
Fragmento Fc: se cristaliza, no puede unirse al antígeno pero activa el complemento.
ZONA BISAGRA
Algunos isotipos H contienen una region llamada Bisagra.
Función: proporciona flexibilidad a la IG facilitando su enlace con el Ag. Además es rica en prolina que la hace vulnerable a ladegradación por enzimas proteolíticas como papaína o pepsina.
CLASIFICACION DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Existen 5 clases:
µ (Mu), δ(Delta), γ(Gamma), α(Alfa), y ε(Epsilon)
De las cuales corresponden :
IgM, IgD, IgG,IgA, IgE
Se diferencian de acuerdo a:
Su tamaño
Carga
Composición de aminoácidos
Contenido de hidratos de carbono
DE ACUERDO A SU FORMA O ESTRUCTURA:
Monomero (IgD, IgE, IgG)
Dimero(IgA)
Pentamero (IgM)

Inmunoglobulina G (IgG)
La inmunoglobulina G es una de las cinco clases de anticuerpos humorales producidos por el organismo.
Es la principal inmunoglobulina de todas, como quien dice es la más importante junto con la IgA que se sintetiza (controlada por el estímulo de los antígenos) durante la respuesta secundaria. Es la inmunoglobulina más abundante del suero (600-1800mg/dL). comprendiendo el 80 % de las inmunoglobulinas totales.
Como la IgG difunde con mayor facilidad que las demás inmunoglobulinas porque es la más pequeña puede pasar fácilmente del sistema circulatorio del cuerpo a los tejidos, y es predominante en los tejidos no mucosos, donde tiene la mayor responsabilidad en neutralizar todas las toxinas bacterianas que encuentra y en la fijación de...