Insulina Glargina
CAMPUS CIENCIAS DE LA SALUD
Asignatura
FARMACOLOGÍA
Profesor
Reyes Vergara Gustavo
Tema
INSULINA GLARGINA
INSULINA GLARGINA
Grupo “B”
Nombre de alumna
Yañez Almazo Karla Yaneth
Fecha de entrega: 22 de agosto del 2011
INSULINA GLARGINA
El páncreas endocrino se encarga de la producción de insulina (constituye la hormona de almacenamientoanabólica del organismo).
La elevación de la glucosa sanguínea asociada a diabetes mellitus se origina de la ausencia de secreción o de la secreción ineficiente de insulina en el páncreas, con o sin la alteración de la insulina.
Estos estados de enfermedad que subyacen al diagnóstico de diabetes mellitus se clasifican en cuatro categorías:
DIABETES MELLITUS TIPO I | Dependiente de insulina |DIABETES MELLITUS TIPO II | No dependiente de insulina |
DIABETES MELLITUS TIPO III | Otros |
DIABETES MELLITUS TIPO IV | Diabetes mellitus gestacional |
La insulina está compuesta por 51 aminoácidos ordenados en dos cadenas, que se unen a través de enlaces de puente disulfuro. Existen diferencias en los aminoácidos de ambas cadenas. La PROINSULINA, molécula proteínica de una cadena, seprocesa en el aparato de Golgi y se empaca en gránulos (estos granulos dentro de la celula B almacena la insulina en forma de cristales, consistentes en dos átomos de zinc y seis moléculas de insulina), donde se hidroliza en insulina y en un segmento conector residual (péptido C) a través de la remoción de cuatro aminoácidos.
SECRECIÓN:
Se libera en las células B del páncreas, a una velocidad basalbaja, la cual es mayor en respuesta a varios estímulos.
Azúcares | GLUCOSA, Manosa. |
Aminoácidos | Leucina, Arginina. |
Hormonas | Glucagón, Polipéptido I |
Estimulo vagal |
RECEPTORES:
Una vez que la insulina ha entrado en la circulación se une a receptores especializados que se encuentran en las membranas de la mayor parte de los tejidos (hígado, musculo y tejido adiposo).
Elreceptor completo de insulina esta formado por dos heterodímeros, unidos de forma covalente, cada uno de ellos contiene una subunidad A,extracelular y constituye el sitio de reconocimiento por unidad B que es transmembranal.
La subunidad B contiene tirosinacinasa.
La unión de una molécula de insulina a las subunidades A en la superficie externa de la célula produce la activación del receptor.Haciendo un cambio conformacional que a su vez atraerán a las subunidades citoplasmáticas opuestas a la proximidad.
Esto facilita la fosforilación mutua de los residuos de tirosina en las subunidades B y la actividad de tirosinacinasa dirigida a las proteínas citoplásmaticas.
Las primeras proteínas que se fosforilan por la activación de las tirosinacinasas del receptor son las PROTEINAS DE PUERTO,sustratos del receptor de insulina tipo 1 a 6 (IRS-1 a IRS-6).
Luego de la fosforilación de tirosina en varios sitios críticos, las moléculas IRS se unen y activan otras cinasas de forma más importante a la CINASA-3 FOSFATIDILINOSITOL lo que produce mayores fosforilaciones hasta una proteína adaptadora como la proteína de unión del receptor del factor de crecimiento tipo 2 que traduce la señal de lainsulina al factor liberador del nucleótido guanina, qie finalmente
Activa la PROTEINA RAS DE UNIÓN A GTP, y al sistema de proteína cinasa activada por mitógenos MAPK
Las tirosinacinasas activadas por IRS, tienen especifiDad de unión con moléculas en cascada que se basa en sus secuencias de 4 a 5 aminoácidos que las rodean o motivadoras que reconocen dominios específicos de homología 2 (SH2)Src en las otras proteínas.
Esta red de fosforilación dentro de la célula representa el segundo mensajero de la insulina y ocasiona múltiples efectos incluyendo la translocación de los transportadores de glucosa GLUT 4 a la membrana celular con incremento en la captación de glucosa, actividad de sintetasa de glucógeno y el formación de glucógeno, múltiples efectos sobre síntesis de proteínas,...
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