Integrina y distroglucanos
Páginas: 3 (595 palabras)
Publicado: 5 de abril de 2011
Integrinas y distroglucanos
Las integrinas son una familia de más de 24 proteínas transmembranales distintas entre sí, pero que realizan funciones semejantes a los receptores de la membranacelular, ya que forman enlaces con ligando. Sin embargo, a diferencia de los receptores, son mucho más numerosas y sus regiones citoplasmáticas se encuentran fijas al citoesqueleto, sus ligandos no sonmoléculas de señalamiento sino miembros estructurales de la matriz extracelular, como colágena, laminina y fibronectina.
Estructuralmente, las integrinas son heterodímeros (de unos 25,0000 daltons)compuestos por cadenas glicoproteínicas α y β (se han descrito alrededor de 18 subunidades α y 8 subunidades β) (fig. 13 A), cuyos extremos carboxilo están enlazados con la talina y actinina α delcitoesqueleto y debido a que lo unen con macromoléculas de la matriz extracelular a las integrinas también se les conocen como enlazadores transmembranales (fig. 13 B).
La cadena α de la molécula deintegrina fija Ca+2 o Mg+2, cationes divalentes necesarios para la conservación de la fijación apropiada con el ligando.
A
B
Fig. 13. A: Esquema que muestra la localización de la integrina, lassubunidades que la integran y los sitios de unión intracelular. B: Fotomicrografía de piel que muestra la positividad para integrina α3 β1 (flechas). Inmunofluorescencia.
Las integrinas funcionan demanera importante en la conservación de las adhesiones focales (fig. 14 A), estas estructuras son necesarias para el anclaje de células como los fibroblastos con la matriz extracelular (fig. 14 B),también las adhesiones focales favorecen la migración celular. En las adhesiones focales los filamentos de actina del citoesqueleto se anclan a la subunidad β de las integrinas con la ayuda de proteínascomo α-actinina, vinculina y talina.
A
B
Fig. 14. A: Esquema de una adhesión focal y las proteínas y filamentos que la forman. B: Micrografía de un fibroblasto (F) en cultivo donde se...
Las integrinas son una familia de más de 24 proteínas transmembranales distintas entre sí, pero que realizan funciones semejantes a los receptores de la membranacelular, ya que forman enlaces con ligando. Sin embargo, a diferencia de los receptores, son mucho más numerosas y sus regiones citoplasmáticas se encuentran fijas al citoesqueleto, sus ligandos no sonmoléculas de señalamiento sino miembros estructurales de la matriz extracelular, como colágena, laminina y fibronectina.
Estructuralmente, las integrinas son heterodímeros (de unos 25,0000 daltons)compuestos por cadenas glicoproteínicas α y β (se han descrito alrededor de 18 subunidades α y 8 subunidades β) (fig. 13 A), cuyos extremos carboxilo están enlazados con la talina y actinina α delcitoesqueleto y debido a que lo unen con macromoléculas de la matriz extracelular a las integrinas también se les conocen como enlazadores transmembranales (fig. 13 B).
La cadena α de la molécula deintegrina fija Ca+2 o Mg+2, cationes divalentes necesarios para la conservación de la fijación apropiada con el ligando.
A
B
Fig. 13. A: Esquema que muestra la localización de la integrina, lassubunidades que la integran y los sitios de unión intracelular. B: Fotomicrografía de piel que muestra la positividad para integrina α3 β1 (flechas). Inmunofluorescencia.
Las integrinas funcionan demanera importante en la conservación de las adhesiones focales (fig. 14 A), estas estructuras son necesarias para el anclaje de células como los fibroblastos con la matriz extracelular (fig. 14 B),también las adhesiones focales favorecen la migración celular. En las adhesiones focales los filamentos de actina del citoesqueleto se anclan a la subunidad β de las integrinas con la ayuda de proteínascomo α-actinina, vinculina y talina.
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Fig. 14. A: Esquema de una adhesión focal y las proteínas y filamentos que la forman. B: Micrografía de un fibroblasto (F) en cultivo donde se...
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