¡Invita a tus amigos a jugar a Papa Pear Saga!

Aminoácidos hidrófobos

Alanina (Ala)

Valina (Val)

Metionina (Met)

Leucina (Leu)

Fenilalanina (Fen)

Isoleucina (Iso)

Triptófano (Trp)

Aminoácidos polares hidrofílicos
p

Treonina (Tr)

Serina (Ser)

Prolina (Prl)
P li (P l)
Glutamina (Gln)

Asparagina (A )
A
i (Asn)

Cisteína (Ci )
Ci t í (Cis)
Tirosina (Tir)

Glicocola (Gli)

Aminoácidos ácidosy básicos
AMINOÁCIDOS
ÁCIDOS
(Carga negativa)

AMINOÁCIDOS BÁSICOS
(carga positiva)

Ácido aspártico
(Asp)

Lisina (Lis)

Arginina (Arg)

Ácido glutámico
(Glu)
Histidina (His)

Propiedades ác do bás cas de los a
op edades ácido-básicas
os aminoácidos
oác dos
En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar comoácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS

pH disminuye
El aminoácido se comporta como una base.

pH aumenta
El aminoácido se comporta como un ácido.

Isomería de los aminoácidos
Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos
asimétricoconfiguraciones espaciales.
D - aminoácido

El grupo amino
está a la derecha
Al ser imágenes especulares se denominan
estereoisómeros.

Laminoácido

El grupo amino
está a la izquierda

Formación de un enlace peptídico

Reaccionan el grupo carboxilo de
un aminoácido y el amino de otro

Enlace peptídico
Plano del enlace
p p
peptídico

Grupo N - terminal
Grupo C -terminalFORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Grupo
carboxilo

H
H2N

C

O

H

+

C
OH

R

N
H

C

R

COOH

H
R

O

C

R
C

H2O

H
H2N

Grupo amino

N

C

H

Péptido: cadena corta de
aminoácidos.

H

Enlace peptídico

COOH

DIPÉPTIDO

Proteína: cadena formada
í
d
f
d
por uno o varios
polipéptidos.

Características de un enlace peptídico
p p
• Esun enlace covalente más corto que la
mayoría de los enlaces C - N.

• Posee cierto carácter de
doble enlace.

• Los cuatro átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano.

• Los únicos enlaces que pueden girar
son los formados por C-C y C-N

Estructura tridimensional de las proteínas
SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA

Forma
helicoidal
Estructuraglobular

Estructura
primaria

Asociación de
varias cadenas

Hoja
H j
plegada

Estructura
secundaria

Estructura
terciaria

Estructura
cuaternaria

Estructura primaria de las p
p
proteínas
• Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
q
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentesque
pueden formarse es:

20

n

Número de
aminoácidos
de la cadena

Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:

1267650600228229401496703205376 10
126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100

Estructura primaria de las proteínas
Es la secuencia lineal de Aa
( el tipo y el orden) unidos por
enlaces peptídicos
peptídicos.
NH3 +- Val -Phe-Val COO-

De ella va a depender la
formación de las restantes
estructuras. Cualquier
variación en la estructura 1ª
impedirá la formación del resto
de las estructuras

. La estructura
primaria o secuencia
de la proteína está
regida por el. código,
genético

Estructura 2ª
Estructura secundaria
Es el plegamiento espontáneo que
toma la secuencia de aminoácidos
cuando se hasintetizado en los
ribosomas. Dependerá del tipo de
aa que formen la cadena

Se debe principalmente a la formación
de enlaces de " puentes de hidrógeno
entre los átomos de hidrógeno y
oxígeno de los enlaces peptídicos de
aminoácidos próximos entre sí en la
cadena peptídico

alfa - hélice

beta plegada.

Estructura 2ª: α -hélice

• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los...