Invs

Fisico química de los Seres Vivos

La cinética enzimática implica velocidad o rápides de la reacción catalizada por una enzima,y de los factores que la puedan afecta

Velocidad de reaccióncontra concentración de sustrato y valor de Km

Valores experimentales de reacciones enzimaticas

[Substrato] 0.25 0.35 0.50 1.00 1.50 2.00 3.00 4.00 6.00

velocidad 0.5882 0.8046 1.1111 2.00002.7273 3.3333 4.2857 5.0000 6.0000

velocidad 0.7435 0.8738 0.9895 1.7023 3.0029 3.1201 4.5344 4.8254 6.1392

velocidad 0.5022 1.0560 0.9790 1.9270 2.7249 3.4900 4.1816 4.9891 5.9115

velocidad0.8177 0.9830 1.3598 2.0028 2.7959 3.5847 4.2201 4.7570 5.9988

10.00

7.1429

7.0071

7.2493

7.2314

Velocidad inicia (V0 )
Velocidad maxima ( Vmax) Concentración de sustrato Estadoestacionario La constante de Michaelis Menten

(Km)

Describe una recta en donde el intercepto con el eje de las abscisas es igual a –1/Km y el intercepto con el eje de las ordenadas es igual a 1/VmaxCuando se grafica la velocidad de la reacción, v0, contra la concentración de substrato, S, no siempre es posible determinar la condición en que se ha llegado a la velocidad máxima, Vmax, debidoal incremento de la pendiente en la hipérbola

El regráfico de Lineweaver-Burke, también se denomina de “dobles recíprocas” y se utiliza para calcular la Km y la Vmax así como para determinar elmecanismo de acción de los diversos tipos de inhibidores se grafica una doble recíproca, es decir, el inverso de la velocidad (1/v0) contra el inverso de la concentración de substrato (1/S), seobtiene una línea recta.
1 = Km + V0 Vmax [S] 1 Vmax

Sitio activo de una ezima en el modelo

Efecto de la velocidad de energía enzimática, no en equilibrio

Reacción química: S ↔ P
Estadoestacionario

Cambio de energía libre de formación por ruptura de enlace

Energía Libre

Cambio de energía estándar

Reacción Coordinada

Reacción catalizada por enzima

E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E +...