Iones metálicos que actúan como cofactores

Iones metálicos que actúan como cofactores.

Muchas de las enzimas requieren ayudantes no proteicos para su actividad catalítica. Estos auxiliares, llamados cofactores, pueden unirse de formaestrecha a la enzima como residentes permanentes o bien pueden unirse de modo laxo y reversible junto con el sustrato. Los cofactores de algunas enzimas son inorgánicos, como los átomos metálicos de zinc,hierro y cobre en forma iónica. Si el cofactor es una molécula orgánica, se le llama más específicamente coenzima. La mayor parte de las vitaminas son coenzimas o materias primas a partir de las cualesse elaboran las coenzimas. Los cofactores funcionan de diversas maneras pero, en todos los casos en los que se emplean, tienen una función crucial en la catálisis [1].
En esencia, uno debe considerarque un cofactor metálico extiende el repertorio de funciones catalíticas disponibles para y realizadas por enzimas. Las enzimas que dependen de los iones metálicos como cofactores caen en doscategorías: enzimas activadas por metal y metaloenzimas. Las primeras son incitadas a una mayor actividad catalítica por la presencia de un ion metálico mono o divalente en el exterior de la proteína. Elmetal puede activar el sustrato, acoplar la enzima directamente o entrar en equilibrio con la enzima explotando su carga iónica para producir una unión más favorable con el sustrato o un mejor ambientecatalítico. Por tanto las enzimas activadas por metales requieren que el metal esté presente en exceso, tal vez 2-10 más que la concentración de la enzima.
Los Cofactores inorgánicos y la proteína conla que se une son los siguientes:
Hierro: La mayoría de las enzimas se acoplan con el hierro ya sea como heme o como un arreglo especial de hierro con grupos azufre conocidos como hierro-azufre. Hemeque es básicamente un sistema de anillo de porfirina con hierro posicionado en el centro, es la forma más común de hierro en las proteínas biológicas. La propiedad de redox del hierro desempeña...