IPG Inhibidor

Degradacion de Proteínas: Porteasas y proteosoma.
Introduccion
Las plantas están normalmente sujetas a una gran variedad de situaciones adversas, y por ello han desarrollado estrategias que les permiten sobreponerse a las mismas. En el caso del ataque de patógenos, la proteólisis juega un rol muy importante en los mecanismos de defensa. La proteólisis es esencial para el desarrollo y lafisiología de las plantas. Es responsable de la respuesta a estrés y de la limpieza celular mediante la eliminación de proteínas anormales, y por otra parte, suministra los aminoácidos necesarios para sintetizar nuevas proteínas. A su vez es fundamental para generar y catabolizar péptidos bioactivos como hormonas o zimógenos. Las proteasas son reguladores claves de la homeostasis, crecimiento ydesarrollo de las plantas.
Las proteasas, son enzimas que catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces peptídicos específicos en sus proteínas blanco. Se clasifican como cisteína, aspartato, serina y metalo proteasas, según las características de su sitio activo (Barrett, 1986). A su vez, las proteasas de un tipo catalítico pueden ser agrupadas en familias según su especificidad al sustrato (Rawlings andBarrett, 1993).El sitio activo de estas enzimas consiste en una triada catalítica de serina, histidina y aspártico (Ser/His/Asp).
Se ha descripto que, cuando se produce el ataque de un patógeno, se inducen las serina proteasas de la planta lo que desencadena una respuesta denominada hipersensible (HR). Esta HR es el principio del proceso de defensa de la planta, que provoca necrosis y muertecelular para restringir el crecimiento del patógeno. El ataque de patógenos desencadena respuestas bioquímicas en las plantas, incluyendo la acumulación de un grupo típico de proteínas llamadas PRPs (Proteínas Relacionadas con la Patogénesis) (Antão and Malcata, 2005). En estudios previos se ha asociado también a las serina proteasas en mecanismos de transducción de señales (Antão and Malcata, 2005).A pesar de que las enzimas proteolíticas son indispensables para las células y organismos, pueden ser dañinas cuando se encuentran en exceso. Por ello estas actividades deben estar reguladas y controladas (Rawlingset al., 2004b). Las formas de controlar a estas enzimas son varias y se pueden mencionar por ejemplo, la síntesis como pre-proteínas inactivas, la especificidad de sustrato y lainteracción con proteínas que puedan inhibirlas. En el caso de la tripsina, por ejemplo, se dan los tres niveles de regulación.
Los inhibidores de proteasas son muy comunes y están ampliamente distribuidos en todos los organismos. Han sido aislados y caracterizados de plantas, animales y microorganismos (Christeller, 2005; Haqet al., 2004; Mosolovet al., 2001a; Mosolov and Valueva, 2005; Supuran etal., 2002). Los inhibidores de proteasas de plantas son generalmente proteínas pequeñas, localizados en los tejidos de almacenamiento, como tubérculos y semillas, pero también han sido encontrados en las partes aéreas de las plantas (De Leo et al., 2002). Son inducidos en plantas en respuesta a lesiones o ataque por insectos o patógenos (Ryan, 1990).En las plantas, los inhibidores de proteasas másdescriptos son los que actúan como proteínas anti-metabólicas que interfieren con el proceso digestivo de insectos.
Los inhibidores de proteasas han sido agrupados en distintas familias o subfamilias y en diferentes clanes, según sus secuencias o estructuras de los dominios respectivamente. Un dominio inhibitorio se define como el segmento de secuencia aminoacídica que contiene un solo sitioactivo.A diferencia de las proteasas, las familias de inhibidores no pueden ser agrupadas según el tipo catalítico de las enzimas que inhiben, porque algunas familias contienen inhibidores que actúan sobre distintas clases de proteasas (Rawlingset al., 2004a).
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