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Páginas: 3 (585 palabras)
Publicado: 9 de diciembre de 2013
Precipitación de proteínas con (NH4)2SO4
INTRODUCCIÓN
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas de estado natural (actividad biológica). El sulfato de amonio esuna de las sales más utilizadas para la precipitación salina de proteínas. Es muy soluble (760 g de sulfato de amonio/1000 mL de agua a una temperatura de 20 ºC) y el ión sulfato divalente permitealcanzar altas fuerzas iónicas. Las proteínas en solución son menos solubles cuando se aumenta la fuerza iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de amonio ((NH4)2SO4).Sin embargo, la concentración para precipitar diferentes proteínas es variable. Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y purificar proteínas, por ejemplo las albúminas yglobulinas a, b, g de la clara de huevo. En esta determinación la proteína blanca del huevo (clara) será separada en fracciones de globulina y albúmina.
Objetivos:
Realizar un fraccionamiento a partirde una precipitación con Sulfato de Amonio.
Cuantificar las proteínas resultantes de cada fracción.
ELECTROFORESIS DE GEL DE POLIACRILAMINAINTRODUCCION:
Los geles de poliacrilamida constituyen un excelente medio de soporte para
separaciones electroforéticas, dado que reúnen una serie de propiedades idóneas:
transparencia,elasticidad, porosidad controlable y compatibilidad con una gran variedad de
compuestos químicos. La poliacrilamida se forma por copolimerización de dos
compuestos, la acrilamida y la bis-acrilamida(N,N'-metilén-bis-acrilamida), en una
reacción iniciada por la tetrametiletiléndiamina (TEMED) y el persulfato de amonio. El
radical persulfato activa al TEMED, el cual a su vez activa al monómero deacrilamida para
que polimerice. Las cadenas de poliacrilamida son entrecruzadas al azar por la bisacrilamida,
formándose así una red de porosidad bastante uniforme, que puede ser regulada
variando las...
INTRODUCCIÓN
La precipitación salina es uno de los métodos de separación de proteínas de estado natural (actividad biológica). El sulfato de amonio esuna de las sales más utilizadas para la precipitación salina de proteínas. Es muy soluble (760 g de sulfato de amonio/1000 mL de agua a una temperatura de 20 ºC) y el ión sulfato divalente permitealcanzar altas fuerzas iónicas. Las proteínas en solución son menos solubles cuando se aumenta la fuerza iónica y esto se puede lograr adicionando sales solubles como el sulfato de amonio ((NH4)2SO4).Sin embargo, la concentración para precipitar diferentes proteínas es variable. Esta diferencia en sensibilidad se ha utilizado para separar y purificar proteínas, por ejemplo las albúminas yglobulinas a, b, g de la clara de huevo. En esta determinación la proteína blanca del huevo (clara) será separada en fracciones de globulina y albúmina.
Objetivos:
Realizar un fraccionamiento a partirde una precipitación con Sulfato de Amonio.
Cuantificar las proteínas resultantes de cada fracción.
ELECTROFORESIS DE GEL DE POLIACRILAMINAINTRODUCCION:
Los geles de poliacrilamida constituyen un excelente medio de soporte para
separaciones electroforéticas, dado que reúnen una serie de propiedades idóneas:
transparencia,elasticidad, porosidad controlable y compatibilidad con una gran variedad de
compuestos químicos. La poliacrilamida se forma por copolimerización de dos
compuestos, la acrilamida y la bis-acrilamida(N,N'-metilén-bis-acrilamida), en una
reacción iniciada por la tetrametiletiléndiamina (TEMED) y el persulfato de amonio. El
radical persulfato activa al TEMED, el cual a su vez activa al monómero deacrilamida para
que polimerice. Las cadenas de poliacrilamida son entrecruzadas al azar por la bisacrilamida,
formándose así una red de porosidad bastante uniforme, que puede ser regulada
variando las...
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