La Glicina
Páginas: 10 (2500 palabras)
Publicado: 7 de julio de 2011
LA GLICINA
Las proteínas, los aminoácidos también son los suplementos que más interesan a las personas dedicadas al fisicoculturismo, ya que pueden acelerar los progresos de una manera efectiva y sana. Estos aminoácidos son compuestos orgánicos que se encuentran en la proteína y se dividen en dos grupos: esenciales y no esenciales.Los aminoácidos esenciales no son fabricados por el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos.
Sin embargo, los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes.
Es así que existe un tipode aminoácido denominado la glicina, es el más simple de los veinte aminoácidos usados para la formación de las proteínas. Funciona armónicamente con la glutamina, sustancia que juega un papel fundamental en la función cerebral.
Además, la glicina es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. Elnombre antiguo de la glicina es glicocola. Su símbolo en código de una letra es G y en el de tres letras Gly. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Se considera un aminoácido no esencial, ya que el cuerpo puede producirlo a partir de otro aminoácido, la serina.
Por otro lado, las funciones de la glicina se deben a su pequeño tamaño y a la falta de una cadena lateralsignificativa que podría afectar a las características físicas de este aminoácido por impartir carga, hidrofobicidad u otras limitaciones estructurales. Estas propiedades permiten a la glicina desempeñar un papel importante en la estructura de ciertas proteínas y actuar en varias funciones celulares como un modificador biológico.
Los residuos de glicina pueden acomodarse en el interiorhidrofóbico de las proteínas; esto le confiere flexibilidad en el pliegue de las proteínas con tendencia a formar hélices y permite versatilidad en la estructura de los receptores. Los péptidos con secuencias repetidas de glicina están ampliamente distribuidos en la naturaleza y están presentes en las queratinas y proteínas filamentosas como las laminillas nucleares.
El colágeno es rico en moléculas deglicina y ahora se sabe que la sustitución de un solo residuo de glicina por otro residuo dentro de la molécula de colágeno es la base de algunas enfermedades hereditarias como el síndrome Ehlers-Danlos tipo IV, la osteogénesis imperfecta y la epidermólisis bulbosa pruriginosa.
La actividad biológica de algunas moléculas puede ser alterada por la adición o eliminación de un residuo de glicina. Laconjugación con glicina es un importante mecanismo de destoxificación. Por ejemplo el retraso en el desarrollo de glicina N-acetiltransferasa en niños puede afectar a la destoxificación de varios fármacos y xenobióticos. Así también la conjugación con glicina es un importante proceso fisiológico, y la unión a ácidos biliares permite su paso a través de las membranas celulares. La α-amidaciónpeptídica es necesaria para liberar algunas hormonas de sus precursores ricos en residuos de glicina. Este proceso postrasduccional terminal es esencial para la activación biológica de muchas hormonas pepiticos, tales como gastrina y neuropéptidos.
La glicina es un osmoprotector contra estrés originado por altas temperaturas, desecación y medios ambientales concentrados en urea. Por ejemplo, laacumulación de glicina betaína parece ser un mecanismo por el que Escherichia coli puede adaptarse a fuerzas osmóticas externas y crecer en orina hipertónica.
La glicina como molécula de comunicación extracelular es otra de sus funciones. Los canales iónicos son poros proteicos dentro de la membrana celular que transfieren iones a lo largo de un gradiente electroquímico. Están ampliamente...
Las proteínas, los aminoácidos también son los suplementos que más interesan a las personas dedicadas al fisicoculturismo, ya que pueden acelerar los progresos de una manera efectiva y sana. Estos aminoácidos son compuestos orgánicos que se encuentran en la proteína y se dividen en dos grupos: esenciales y no esenciales.Los aminoácidos esenciales no son fabricados por el cuerpo o lo hace en cantidades muy limitadas y que, por lo tanto, deben ingerirse a través de los alimentos o de los suplementos.
Sin embargo, los aminoácidos no esenciales los sintetiza (fabrica) el propio cuerpo a partir de otros aminoácidos existentes.
Es así que existe un tipode aminoácido denominado la glicina, es el más simple de los veinte aminoácidos usados para la formación de las proteínas. Funciona armónicamente con la glutamina, sustancia que juega un papel fundamental en la función cerebral.
Además, la glicina es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. Su fórmula química es NH2CH2COOH y su masa es 75,07. Elnombre antiguo de la glicina es glicocola. Su símbolo en código de una letra es G y en el de tres letras Gly. En el código genético está codificada como GGT, GGC, GGA o GGG. Se considera un aminoácido no esencial, ya que el cuerpo puede producirlo a partir de otro aminoácido, la serina.
Por otro lado, las funciones de la glicina se deben a su pequeño tamaño y a la falta de una cadena lateralsignificativa que podría afectar a las características físicas de este aminoácido por impartir carga, hidrofobicidad u otras limitaciones estructurales. Estas propiedades permiten a la glicina desempeñar un papel importante en la estructura de ciertas proteínas y actuar en varias funciones celulares como un modificador biológico.
Los residuos de glicina pueden acomodarse en el interiorhidrofóbico de las proteínas; esto le confiere flexibilidad en el pliegue de las proteínas con tendencia a formar hélices y permite versatilidad en la estructura de los receptores. Los péptidos con secuencias repetidas de glicina están ampliamente distribuidos en la naturaleza y están presentes en las queratinas y proteínas filamentosas como las laminillas nucleares.
El colágeno es rico en moléculas deglicina y ahora se sabe que la sustitución de un solo residuo de glicina por otro residuo dentro de la molécula de colágeno es la base de algunas enfermedades hereditarias como el síndrome Ehlers-Danlos tipo IV, la osteogénesis imperfecta y la epidermólisis bulbosa pruriginosa.
La actividad biológica de algunas moléculas puede ser alterada por la adición o eliminación de un residuo de glicina. Laconjugación con glicina es un importante mecanismo de destoxificación. Por ejemplo el retraso en el desarrollo de glicina N-acetiltransferasa en niños puede afectar a la destoxificación de varios fármacos y xenobióticos. Así también la conjugación con glicina es un importante proceso fisiológico, y la unión a ácidos biliares permite su paso a través de las membranas celulares. La α-amidaciónpeptídica es necesaria para liberar algunas hormonas de sus precursores ricos en residuos de glicina. Este proceso postrasduccional terminal es esencial para la activación biológica de muchas hormonas pepiticos, tales como gastrina y neuropéptidos.
La glicina es un osmoprotector contra estrés originado por altas temperaturas, desecación y medios ambientales concentrados en urea. Por ejemplo, laacumulación de glicina betaína parece ser un mecanismo por el que Escherichia coli puede adaptarse a fuerzas osmóticas externas y crecer en orina hipertónica.
La glicina como molécula de comunicación extracelular es otra de sus funciones. Los canales iónicos son poros proteicos dentro de la membrana celular que transfieren iones a lo largo de un gradiente electroquímico. Están ampliamente...
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