La Hemoglobina

La Hemoglobina es una proteína contenida en los Eritrocitos que constituye, aproximadamente, el 35% de su peso y le da su color rojo característico además de su función de transportar el oxígeno y el dióxido de carbono en el proceso de la respiración celular.
Definición
Es una cromoproteína (proteína conjugada), está presente en todos los animales, excepto en algunos grupos de animalesinferiores y su función es el transporte de oxígeno y dióxido de carbono.
La cifras normales en el ser humano son de 12 a 16 g por 100 mL. La hemoglobina le confiere a los eritrocitos la función de transportar el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, y parte del dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones, participa de esta manera en el proceso de la respiración. Además, como todaslas proteínas, contribuye a mantener el equilibrio ácido-básico de la sangre al actuar como un sistema amortiguador del pH sanguíneo (sistema buffer o tampón).
Participa en el proceso de la respiración celular por el que la sangre lleva el oxígeno desde los pulmones (o desde las Branquias, en los peces), donde la sangre lo capta, hasta los tejidos y células del cuerpo y conduce el dióxido decarbono desde las células y tejidos hacia los pulmones para ser liberado al exterior y comenzar nuevamente el ciclo de la respiración.
Cuando la hemoglobina se une al oxígeno para ser transportada hacia los órganos del cuerpo, se llama oxihemoglobina, cuando se une al Dióxido de carbono (CO2) para ser eliminada por la espiración, que ocurre en los pulmones, recibe el nombre de desoxihemoglobina.Si la hemoglobina se une al Monóxido de carbono (CO), se forma entonces un compuesto muy estable llamado Carboxihemoglobina, que tiene un enlace muy fuerte con el grupo hemo de la hemoglobina e impide la captación del oxígeno, con lo que se genera fácilmente una Anoxia que puede conducir a la muerte celular si fuera irreversible.


Estructura de la hemoglobina
Composición
La molécula dehemoglobina está constituida por una porción proteica llamada globina (compuesta por 2 pares de cadenas polipeptídicas diferentes que contienen numerosos aminoácidos) y 4 grupos prostéticos nombrados “hem” en cuyo centro se localiza un átomo de hierro; de manera que la molécula de hemoglobina está formada por 4 subunidades, cada una de las cuales posee un grupo hemo unido a un polipéptido. Lasvariaciones en las cadenas polipeptídicas dan origen a diferentes tipos de hemoglobinas. Por ejemplo; las hemoglobinas normales del adulto (Hb A1 y A2), y la del feto (Hb F) que tiene gran afinidad por el oxígeno.

Sistema tampón de la Hemoglobina
El sistema tampón de la hemoglobina actúa solo en el eritrocito, pues es su principal sistema tampón y está muy ligado a la capacidad de disociacióndel oxígeno de la molécula de hemoglobina: cuando esta molécula se oxigena, se produce la liberación de hidrogeniones y cuando se desoxigena, se captan los hidrogeniones (por cada mol de oxígeno liberado, la hemoglobina capta 0,5 mol de H+). Por ello y por su condición de sustancia anfótera, cuando el pH sanguíneo se eleva (disminución de la concentración de Hidrogeniones [H+] en el medio), lahemoglobina tiende a liberar iones H+ y, por lo tanto, se altera la curva de disociación, existirá tendencia a retener el oxígeno y se producirá así un déficit de oxigenación de los tejidos.
Alteraciones de la Hemoglobina
Alteraciones genéticas de la molécula de Hb que se demuestran por cambios en las características químicas, en la movilidad electroforética o en otras propiedades físicas.
Lamolécula de Hb normal en el adulto (Hb A) consta de dos pares de cadenas polipeptídicas denominadas a y b. La Hb fetal (Hb F, en la que las cadenas g sustituyen a las cadenas b) disminuye gradualmente en los primeros meses de vida hasta que representa menos del 2% de la Hb total del adulto. En ciertos trastornos de la síntesis de Hb y en los estados aplásicos y mieloproliferativos, la Hb F puede...