la insulina

La insulina inicia su acción al interaccionar con su receptor específico ubicado en la membrana celular. Este receptor es una glucoproteína que pertenece a la familia de receptores para factores decrecimiento con actividad específica de quinasas de Tirosina. El receptor de la insulina es tetramérico, es decir, consta de cuatro subunidades; dos subunidades Alfa (α) y dos subunidades Beta (β);las subunidades α son periféricas y por ende son las que interaccionan con la insulina. Tal interacción induce un cambio conformacional en dichas subunidades, que a su vez permite que una molécula deATP se enlace a las subunidades β y así se active la propiedad tirosina quinasa intrínseca que caracteriza al receptor de insulina. La actividad tirosina quinasa permite que una subunidad β fosforilelos residuos de tirosina de la subunidad β continua, y viceversa dándose así un mecanismo de fosforilación cruzada. Una vez fosforilados la subunidad β de los receptores de la insulina, interaccionancon una proteína citoplasmática llamada Sustrato de receptor de insulina (IRS-1) mediante un dominio PTB; dicho sustrato es fosforilado por las mismas subunidades β del receptor de insulina,específicamente en los residuos de tirosina. El IRS-1 a su vez actúa con otra proteína, la Fosfoinositol 3 quinasa (PI3K), la cual es un heterodímero que consta de una subunidad reguladora y de una subunidadcatalítica. Las subunidades reguladoras son proteínas adaptadoras que contienen dos dominios SH2, los cuales permiten su unión a las proteínas IRS-1. La interacción entre ambas proteínas provocacambios alostéricos en la conformación de la subunidad reguladora dando por resultado la activación de la subunidad catalítica de PI3K y por ser éste una quinasa tendrá la capacidad de fosforilar otroscompuestos. La PI3K, fosforila al lípido de membrana Fosfoinositol 4,5 bifosfato (PIP2) y es transformado en Fosfoinositol 3, 4, 5 trifosfato (PIP3). Éste último estando fosforilado, es reconocido por...