Laboratorio Bioquimica Buffer VitC Hidrolisis Frac Prot


PROGRAMA
CURSO: Bioquímica 2

GRUPO: LAB


PRESENTADO A: Nombre del Profesor


INFORME DE PRÁCTICA
ESTUDIANTES:
FECHA DE LA PRÁCTICA:

CIUDAD: Bogotá
CEAD: José Acevedo y Gómez
FECHA DE PRESENTACIÓN INFORME: 20 de abril de 2015































INFORME DE PRÁCTICA DEL ESTUDIO CINÉTICO DE LA UREASA

OBJETIVOS
Entender el papel que cumplen las enzimas comocatalizadores en los diferentes procesos bioquímicos así como su importancia en los diferentes procesos bioquímicos y metabolicos.
Evaluar la capacidad enzimática de la ureasa frente a cambios de pH, concentración de enzima y temperatura.
Comparar mediante los métodos espectrofotométrico y volumétrico, la capacidad enzimática de la ureasa frente a cambios de pH, concentración de enzima y temperatura.FUNDAMENTO TEÓRICO
En esta práctica, se va a evaluar la presencia de la ureasa en leguminosas y tortas deoleaginosas midiendo su actividad biológica, mediante la hidrólisis de la urea. Se determinará su actividad, a través de dos métodos: el espectrofotométrico y por titulación con HCl.
La urea es la forma más conveniente de excreción del nitrógeno de los aminoácidos, en un proceso que se desarrolla enel hígado de vertebrados (ciclo de la Urea). Las aves insectos y reptiles lo hacen por procesos complejos multienzimaticos transformando el nitrógeno en bases purificas y ácido úrico..
La ureasa es una enzima que transforma la urea en amoniaco y CO2
La ureasa es una enzima que se utiliza como agente catalítico y en este trabajo se pretende determinar varios factores característicos de la ureasacomo su temperatura y ph característico en este caso nos permite el estudio sobre la temperatura y la comparación de micromoles de urasa vs temperatura.
Las reacciones químicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan variadas como complejas. Sin embargo, la naturaleza provee velocidades de reacción en condiciones por demás suaves, que harían avergonzar al mejor químico. La mayoría de lasreacciones que ocurren en los sistemas vivos son catalizadas por proteínas conocidas con el nombre de enzimas. Cientos de enzimas han sido aisladas y probablemente existen cientos de miles en la naturaleza. Su estructura es muy compleja, y puede ser representada como se muestra en la figura 4.
Las enzimas reciben su nombre en función de su actividad específica, así, por ejemplo, la enzima "ureasa"cataliza con eficiencia la hidrólisis de la urea, las proteasas actúan sobre las proteínas, las amidasas sobre las amidas, etc. Todas las enzimas desde el punto de vista químico son proteínas, pero pueden asociarse con substancias no proteínicas, llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son esenciales para la acción de la enzima. A veces las enzimas son inactivas catalíticamente, si no seencuentran en presencia de ciertos iones metálicos.
A la luz de muchos estudios se ha logrado establecer que no toda la molécula de proteína presenta actividad catalítica, sino únicamente una región relativamente pequeña, la cual se denomina centro activo. Los mecanismos de reacción de las enzimas son muy complejos, implicando un número de etapas elementales cada una de las cuales puede incluirinteracciones complejas entre varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato. En las reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reacción, así como los mecanismos se ven afectados por cambios en la concentración, el pH y la temperatura.
Efecto de la temperatura
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que despuésde aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización térmica. Esta temperatura optina regularmente esta cercana al organismo que la procede.
Concentración de sustrato Al principio un aumento de la concentración de substrato produce un aumento rápido de la velocidad de reacción, pero si se sigue aumentando la concentración de substrato, la velocidad de reacción comienza a...