las chaperonas






Introducción

Las chaperonas moleculares son un amplio grupo de proteínas involucrado en procesos de asistencia en el plegamiento de otras proteínas. Incluida en las chaperonas moleculares hay una familia, la de las chaperoninas o chaperonas moleculares, de peso molecular cercano a 60 kDa (hsp60), que son quizás las mejor caracterizadas. Dos tipos de chaperoninas son las que seconocen, las de origen procariota y pertenecientes a orgánulos citoplasmáticos (grupo I) y las provenientes de arqueobacterias y en el citosol de eucariotas (grupo II). Ambos tipos de chaperoninas comparten una arquitectura muy parecida pero poseen importantes diferencias en el mecanismo de funcionamiento, en los cambios estructurales que se producen durante aquél y en las proteínas a las que asistenen su plegamiento.











Las chaperonas
Definición:
Las  chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, muchas de las cuales son proteínas de choque térmico, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Estas chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional, sinoque sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas.
Las chaperonas son ungrupo de proteínas que se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas de manera abundante y en todos los compartimentos celulares, cuyas funciones principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de Novo, ayudar en el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y colaborar en volver a plegar correctamente proteínas que han sido translocadashacia algún compartimento celular.
Las chaperonas no llevan a cabo el plegamiento de las proteínas a su conformación activa funcional, sino que se limitan únicamente a unirse a la superficie hidrofóbica de las proteínas desdobladas o parcialmente plegadas, para evitar de esta manera el plegamiento aberrante, además de conferirles estabilidad para evitar su agregación con otras proteínas yretenerlas en el retículo endoplásmico para darles tiempo para plegarse y adquirir su conformación funcional correcta. Por lo tanto, la información para que las proteínas adquieran la conformación correcta funcional reside en la primaria de las propias proteínas.
Clasificación de las chaperonas
Familia de las Chaperoninas (GroEL en Escherichia coli) es una proteína de aproximadamente 60 kDa que tienecomo función ayudar en el plegamiento de proteínas que han sido importadas al cloroplasto o mitocondria. Se subclasifican en dos grupos:
Las proteínas Hsp60 (GroEL en E. coli y Cpn60 en cloroplastos), las cuales están formadas por la unión de dos anillos idénticos, cada uno formado por 7 subunidades, cuya estructura simula un cilindro hueco con un peso de ~60 kDa.
Las proteínas Hsp10 (GroES en E.coli y Cpn10 en cloroplastos), están formadas por un anillo de 7 subunidades idénticas simulando un domo, el cual se asocia a uno de los anillos de GroEL. 4
Hsp70 (DnaK en E. coli) es una chaperona de aproximadamente 70 kDa. La familia de las proteínas Hsp70 (heat shock proteins o proteínas de choque térmico de 70 kilodaltons) incluye a sus homologas BiP (en retículo endoplásmico), Hsc70(chaperona constitutiva) y DnaK (en E. coli. Fueron denominadas de esta manera al ser identificadas por primera vez luego de su rápida aparición en células expuestas a altas temperaturas. 2 Los miembros de esta familia constan de tres dominios estructurales: un dominio ATPasa de 44kDa en el extremo amino terminal (NBD), un dominio de unión alsustrato de 18 kD (SBD) y un dominio carbonilo terminal de 10...