Las prote nas mol culas





Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa “protéine”.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomolèculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:Estructural. Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno),
Inmunológica (anticuerpos),
Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como un tampón químico),
Transducción de señales (Ej.: rodopsina)
Protectora o defensiva (Eje: trombina y fibrinógeno)




Según su forma
Simples: su hidrólisis sóloproduce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).







Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas. Algunos ejemplos de éstas son queratina, colágeno y fibrina.

Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejandogrupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en disolventes polares como el agua.








Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos).


Según su composición química

a) Escleroproteínas: Son esencialmente insolubles, fibrosas, con un grado de cristalinidadrelativamente alto.
b) Esferoproteínas: Contienen moléculas de forma más o menos esférica. Se subdividen en cinco clases según sus solubilidades:
I.-Albúminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: la ovoalbúmina y la lactalbúmina.
II.-Globulinas: Insolubles en agua pero solubles en soluciones salinas. Ejemplos: miosina, inmunoglobulinas, lactoglobulinas,glicinina y araquina.III.- Glutelinas: Insolubles en agua o soluciones salinas, pero solubles en medios ácidos o básicos. Ejemplos: oricenina y las Glutelinas del trigo.
IV.- Prolaminas: Solubles en etanol al 50%-80%. Ejemplos: gliadina del trigo y zaína del maíz.
V.- Histonas son solubles en medios ácidos.
Conjugadas o heteroproteínas: su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas con un grupoprostético.
Simples: su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).









Por su estructura la organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales. Cada una de estas estructuras informa de la disposición espacial de la estructura anterior, salvo la primaria. 

Estructura Primaria:
Está dada por la secuencia de aae informa qué aminoácidos componen la proteína, así como el orden en que están dispuestos. Son sólo 20 los aa comunes en los animales pero sus posibilidades de combinación infinitas. (10 esénciales, que no podemos sintetizar. 10 no esénciales que sí sintetizamos)

Estructura secundaria: Indica la disposición en el espacio de la secuencia de aminoácidos, que adquieren una disposición espacialestable debido a que se enlazan mediante enlaces puente de hidrógeno.

Se distinguen 2 tipos: 
Alfa hélice: Los enlaces puentes de H se forman entre los aa vecinos de una misma cadena polipeptédica.(ejemplo: queratina).
Beta hoja plegada: Los enlaces puente de hidrógeno se forman entre aa cercanos de dos cadenas polipeptídicas paralelas o antiparalelas. (Ejemplo: fibroína, que está en las sedas y enla tela de araña).

Estructura terciaria: Indica la disposición de la estructura secundaria de un poli péptido al plegarse sobre sí misma, originando una conformación globular. Esta conformación se debe a la formación de puentes de hidrógeno, enlaces no covalentes, como puentes desulfuro; o fuerzas de van Der Waals, entre a lejanos en la secuencia lineal. Esto facilita la solubilidad en agua...