Las Protei Nas

TEMA 4. LAS PROTEÍNAS, LA ACCIÓN ENZIMÁTICA Y LAS VITAMINAS.
1. LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son los monómeros que constituyen los péptidos y las proteínas. Los aminoácidos proteicos son los 20 que forman parte de las proteínas y son iguales en todos los seres vivos.
ESTRUCTURA MOLECULAR
Tienen en común un grupo amino (-NH2) libre, que tiene carácter básico, y un grupo carboxilo (-COOH)libre, de carácter ácido. A pH=7, el grupo amino y el grupo carboxilo están ionizados (NH3+ y COO-). El grupo amino va unido al carbono α –situado a continuación del carbono carboxílico-, por ello a estos aminoácidos se les denomina α-aminoácidos. A este carbono α, también se le une un átomo de hidrógeno y un grupo o cadena lateral (R), que es lo que diferencia unos aa de otros.



CLASIFICACIÓN
Segúnlas características de sus cadenas laterales:
Aminoácidos neutros apolares. A pH=7, su carga neta es 0. Las cadenas laterales son hidrófobas.
Aminoácidos neutros polares. A pH=7, su carga neta es 0. Las cadenas laterales son hirófilas debido a que presentan grupos polares sin carga (-OH, -NH2, -HS) que les permite formar puentes de hidrógeno con el agua.
Aminoácidos ácidos. A pH=7, tienen carganegativa, debido a que en la cadena lateral llevan un grupo carboxilo ionizado (pierde un protón -).
Aminoácidos básicos. A pH=7, tienen carga positiva, debido a que en la cadena lateral llevan un grupo amino ionizado (gana un protón +).
*los aa esenciales son los aa que algunos organismos heterótrofos no pueden sintetizar. Los autótrofos pueden sintetizar todos los aa.
PROPIEDADES
Son compuestossencillos de baja masa molecular, solubles en agua, cristalizables y con un punto de fusión de 200ºC, por lo que son sólidos. Presentan:
Estereoisomería. Todos los aa, a excepción de la glicina, tienen un carbono asimétrico y, como consecuencia, presentan isomería. Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros: tienen configuración D los que presentan el grupo amino a la dcha., y L, los que lotienen a la izquierda. Todos los aminoácidos proteicos tienen configuración L porque las proteínas se forman por la acción de enzimas que solo insertan L-aminoácidos en la cadena proteica.
Actividad óptica. Si se hace pasar un rayo de luz polarizada a través de una disolución de aa, pueden desviar el plano de polarización hacia la derecha, siendo dextrógiros (+), o hacia la izquierda, siendolevógiros (-).
El comportamiento anfótero. Los aa cuando están en disolución acuosa se pueden comportar como ácidos o como bases según el pH de la disolución debido a la presencia del grupo carboxilo y del grupo amino. Esto les permite actuar como sistemas tampón.
En disoluciones acuosas neutras, los aa están ionizados: el carboxilo pierde un protón (-) y el amino gana un protón (+).
Si el medio se haceácido (se aumenta la concentración de protones y disminuye el pH), el grupo COO- capta un protón y pierde su carga negativa, comportándose el aa como base (+).
Si el medio se hace básico (disminuye la concentración de protones y aumenta el pH), el NH3* libera protones y pierde su carga positiva, comportándose el aa como ácido (-)
Cada aa tiene un pH para el cual se comporta de forma neutra, esdecir, presenta el mismo número de cargas positivas que negativas. Este pH se denomina punto isoeléctrico.
2. EL ENLACE PEPTÍDICO.
Es el enlace que se forma entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente liberándose una molécula de agua y formándose los péptidos. Los aa unidos se llaman residuos, ya que no están completos. Estos enlaces se rompen por hidrólisis mediante métodos químicos omediante enzimas proteolíticos. Características:
Es un enlace covalente tipo amida.
Tiene carácter parcial de doble enlace, lo que provoca que sea rígido y no se produzcan rotaciones entre los átomos que lo forman. Este carácter parcial de doble enlace se debe a que una pareja de electrones se desplaza continuamente desde el carbonilo al enlace peptídico y viceversa, es decir, presenta...