las proteinas

 UNIVERSIDAD PERUANA “LOS ANDES”
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD

CARRERA PROFESIONAL DE FARMACIA Y BIOQUÍMICA

LABORATORIO DE QUÍMICA ORGANICA II

PRACTICA N° 14
RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS



NOMBRE DEL PROFESOR DE TEORÍA: Mg.Q.F ROMERO GÁLVEZ, GUSTAVO

NOMBRE DEL PROFESOR DE PRÁCTICA: Mg.Q.F ROMERO, GÁLVEZ GUSTAVO

NOMBRE DE LOS ALUMNOS:

LAURA VIDAL, Brigida
LAVADOBARRIENTOS, Celeste
LEON CARRION, Ines
LOPEZ COTRINA, Paola
MAÑUICO PEREZ, Maribel.

GRUPO: 2 SUB GRUPO: 1 DIA: LUNES HORA: 3:15pm- 4:45pm

FECHA DE REALIZACIÓN DE LA PRÁCTICA: 12 DE DICIEMBRE DEL 2011

FECHA DE ENTREGA DE INFORME: 15 DE DICIEMBRE DEL 2011

HUANCAYO- PERÚ
2011

















OBJETIVOS



Reconocer las proteínas por distintas pruebasefectuadas en el laboratorio para destacar su importancia.



























MARCO TEÓRICO

PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas de masa molecular elevada, formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno ynitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:
Olígopéptído: número de aminoácidos10
Proteína: número de aminoácidos > 50
Funciones:
Transporte de: Dióxido de Carbono y Oxígeno (Hemoglobina y la Mioglobina); Hierro (Ferritina y Transferrina);Cobre (Celuloplasmina).
Protección inmunológica a través de: IgA, IgD, IgC, IgM.
Intervienen en la coagulación sanguínea: Fibrinógeno y Trombina.
Intervienen en los procesos de relajación y contracción muscular: Miosina, Tropomiosina, Actina.
Transmisión de conocimientos a través de los neuropéptidos y neurotransmisores: Acetilcolina, Gaba.
Para la determinación cualitativa de proteínas por lareacción del Biuret.
Reacción de biuret: cuando se calienta la urea a 180°C, se descompone transformándose en un compuesto llamado "biuret", el cual en presencia de Cu2+ en solución alcalina forma un complejo color violáceo ya que reconoce los enlaces peptídicos de las proteínas, no es específico para identificación de proteínas con dos o más enlaces peptídicos.


Clasificación:
Se suelenclasificar de acuerdo a los siguientes criterios: color, olor y aspecto
Según su forma:
Fibrosas, presentan cadenas polipéptidas largas y una típica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina y colágeno
Globulares, se caracterizan por doblar apretadamente sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de lasenzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares.
Según su composición química:
Simples u holoproteínas. su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares).
Conjugadas o heteroproteínas. su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas (sólo globulares).ESTRUCTURAS:
Estructura primaría de las proteínas
La estructura primaria de las proteínas, se refiere a la secuencia de aminoácidos, al orden de estos. Los aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos que son los únicos que se dan en este nivel. El orden de aminoácidos le da su especificidad y también influye en la conformación final y en su función. Este orden es consecuencia de la información delmaterial genético (ADN).
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los estables.
• Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral...