Levey Jennings
Páginas: 5 (1205 palabras)
Publicado: 10 de octubre de 2011
Introducción
Proteínas: figuran entre las moléculas orgánicas más abundantes, en la mayoría de los sistemas vivios constituyen hasta el 50% o más del peso seco. Es variada la cantidad de moléculas de proteínas: p. ej: enzimas, hormonas, de almacenamiento, de transporte (tal es el caso de la hemoglobina – Hb -), contráctiles (del tipo que se encuentran en el músculo), inmunoglobulinas (Ig), demembrana, etc.
La hemoglobina ( Hb) es una proteína elaborada y transportada por los glóbulos rojos, tiene la propiedad especial de ser capaz de combinarse con el oxígeno recogiéndolo en los pulmones y liberándolo en los tejidos.
Es de estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se combina con un grupo que contiene hierro, conocido como grupo hemo.En el grupo hemo, un átomo de hierro está sostenido por átomos de hidrógeno que forman parte de una estructura más grande conocida como anillo de porfirina. Las dos cadenas idénticas que la forman tienen cada una, una estructura primaria
Única que contiene unos 150 aminoácidos, lo que hace un total de 600 aminoácidos, aproximadamente.
Hemoglobina: estructura
La Hb e los vertebradosestá formada por cuatro cadenas polipeptídica, dos de un tipo y dos de otro. Las cuatro cadenas se mantienen unidas por interacciones no covalentes.
La Hb A, la principal en adultos, consta de 2 cadenas alfa y otras dos cadenas beta. Existe una Hb minoritaria en los adultos llamada Hb A2 (que constituye el 2% del total del Hb) la cual contiene dos cadenas delta en lugar de las cadenas beta de la HbA. Así , la estructura subunitaria de la HB A es alfa2 beta2 mientras que de la HB A2 es alfa2 delta2.
La Hb pude disociarse en sus cadenas constitutivas. La cadena alfa por sí misma tiene una elevada afinidad por el oxígeno, una curva de disociación hiperbólica y característica de unión al oxígeno es independiente del pH, de la concentración de dióxido de carbono y del nivel de2,3-bifosfoglicerato (BPG).
La cadena beta forma fácilmente un tetrámero, beta 4, éste carece totalmente de las propiedades alostéricas de la Hb y tiene una alta afinidad por el oxígeno.
En resumen, las propiedades alostéricas de la Hb se producen por la interacción de subunidades diferentes.
En 1938, Felix Haurowitz, descubrió que los cristales de la dexosihemoglobina se hacían pedazos cuando se losexponía al oxígeno. Sin embrago, los cristales de la dexosihemoglobina se podían unir y liberar oxígeno sin perder su forma.
Esta ruptura de los cristales permitió pensar que la proteína sufría un cambio conformacional mayor al unirse al oxígeno.
De hecho, los estudios cristalográficos por rayos X llevados a cabo años más tarde demostraron que la oxi y dexosihemoglobina difieren claramente ensu estructura cuaternaria. La molécula oxigenada es más compacta, p. ej: al oxigenarse la distancia entre los átomos de hierro decrecen de 40 a 33 A. Los cambios en los contactos entre las cadenas alfa y beta son de interés particular.
Existen dos clases de regiones de contacto entre las cadenas alfa y beta. Uno de los tipos de contacto es el alfa 1 beta 2 (que es idéntico al alfa 2 beta 1) y elotro tipo de contacto es el alfa 1 beta 1 (que es idéntico al alfa 2 beta 2)
En la transición de oxi a dexosihemoglobina hay pocos cambios en le contacto alfa 1 beta 1 (y en su idéntico alfa 2 beta 2). En cambio, en el contacto alfa 1 beta 2 (y en su idéntico alfa 2 beta 1) se producen cambios estructurales. Durante la oxigenación una pareja de subunidad alfa 1 beta 1 giran respecto dela otrapareja un ángulo de 15º y algunos de los átomos de la interese se desplazan hasta 6 A.
Equilibrio ácido-base
El equilibrio ácido-base se define como "aquella situación de equilibrio establecido en el balance entre sustancias de carácter ácido y básico de la sangre como consecuencia de la interacción entre los sistemas respiratorios y metabólicos"
Los valores normales son:
Sangre...
Proteínas: figuran entre las moléculas orgánicas más abundantes, en la mayoría de los sistemas vivios constituyen hasta el 50% o más del peso seco. Es variada la cantidad de moléculas de proteínas: p. ej: enzimas, hormonas, de almacenamiento, de transporte (tal es el caso de la hemoglobina – Hb -), contráctiles (del tipo que se encuentran en el músculo), inmunoglobulinas (Ig), demembrana, etc.
La hemoglobina ( Hb) es una proteína elaborada y transportada por los glóbulos rojos, tiene la propiedad especial de ser capaz de combinarse con el oxígeno recogiéndolo en los pulmones y liberándolo en los tejidos.
Es de estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales se combina con un grupo que contiene hierro, conocido como grupo hemo.En el grupo hemo, un átomo de hierro está sostenido por átomos de hidrógeno que forman parte de una estructura más grande conocida como anillo de porfirina. Las dos cadenas idénticas que la forman tienen cada una, una estructura primaria
Única que contiene unos 150 aminoácidos, lo que hace un total de 600 aminoácidos, aproximadamente.
Hemoglobina: estructura
La Hb e los vertebradosestá formada por cuatro cadenas polipeptídica, dos de un tipo y dos de otro. Las cuatro cadenas se mantienen unidas por interacciones no covalentes.
La Hb A, la principal en adultos, consta de 2 cadenas alfa y otras dos cadenas beta. Existe una Hb minoritaria en los adultos llamada Hb A2 (que constituye el 2% del total del Hb) la cual contiene dos cadenas delta en lugar de las cadenas beta de la HbA. Así , la estructura subunitaria de la HB A es alfa2 beta2 mientras que de la HB A2 es alfa2 delta2.
La Hb pude disociarse en sus cadenas constitutivas. La cadena alfa por sí misma tiene una elevada afinidad por el oxígeno, una curva de disociación hiperbólica y característica de unión al oxígeno es independiente del pH, de la concentración de dióxido de carbono y del nivel de2,3-bifosfoglicerato (BPG).
La cadena beta forma fácilmente un tetrámero, beta 4, éste carece totalmente de las propiedades alostéricas de la Hb y tiene una alta afinidad por el oxígeno.
En resumen, las propiedades alostéricas de la Hb se producen por la interacción de subunidades diferentes.
En 1938, Felix Haurowitz, descubrió que los cristales de la dexosihemoglobina se hacían pedazos cuando se losexponía al oxígeno. Sin embrago, los cristales de la dexosihemoglobina se podían unir y liberar oxígeno sin perder su forma.
Esta ruptura de los cristales permitió pensar que la proteína sufría un cambio conformacional mayor al unirse al oxígeno.
De hecho, los estudios cristalográficos por rayos X llevados a cabo años más tarde demostraron que la oxi y dexosihemoglobina difieren claramente ensu estructura cuaternaria. La molécula oxigenada es más compacta, p. ej: al oxigenarse la distancia entre los átomos de hierro decrecen de 40 a 33 A. Los cambios en los contactos entre las cadenas alfa y beta son de interés particular.
Existen dos clases de regiones de contacto entre las cadenas alfa y beta. Uno de los tipos de contacto es el alfa 1 beta 2 (que es idéntico al alfa 2 beta 1) y elotro tipo de contacto es el alfa 1 beta 1 (que es idéntico al alfa 2 beta 2)
En la transición de oxi a dexosihemoglobina hay pocos cambios en le contacto alfa 1 beta 1 (y en su idéntico alfa 2 beta 2). En cambio, en el contacto alfa 1 beta 2 (y en su idéntico alfa 2 beta 1) se producen cambios estructurales. Durante la oxigenación una pareja de subunidad alfa 1 beta 1 giran respecto dela otrapareja un ángulo de 15º y algunos de los átomos de la interese se desplazan hasta 6 A.
Equilibrio ácido-base
El equilibrio ácido-base se define como "aquella situación de equilibrio establecido en el balance entre sustancias de carácter ácido y básico de la sangre como consecuencia de la interacción entre los sistemas respiratorios y metabólicos"
Los valores normales son:
Sangre...
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