lipidos

Tema 8. Enzimas II

Bioquímica

TEMA 8

ENZIMAS II
1. Cinética enzimática
2. Inhibición enzimática
3. Reacciones multisustrato
4. Regulación enzimática

1. Cinética enzimática.
Losprincipios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a
las reacciones catalizadas por las enzimas, en los seres vivos. No obstante, éstas
muestran (además del fenómeno de laespecificidad, antes comentado) un rasgo
característico que no se observa en los catalizadores no enzimáticos, se trata de la
saturación por el sustrato, entendida en términos de ocupación de loscentros
activos de todas las moléculas de enzima.
Estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una enzima
no es sencillo, si pensamos que lógicamente la concentración delsustrato disminuye
según avanza la reacción. Una simplificación en los experimentos cinéticos consiste
en medir la velocidad inicial (Vo). Si el tiempo es suficientemente corto la
disminución desustrato será mínima y ésta podrá considerarse, por tanto, casi
constante. La Figura 1 muestra el efecto de distintas concentraciones de sustrato
sobre la velocidad inicial de la reacción catalizada porun enzima.

Figura 1.
Cinética enzimática. Modelo de
Michaelis-Menten.

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Bioquímica

Este comportamiento es característico de la mayoría de las enzimas y fue estudiadopor Michaelis y Menten en 1913. En la cinética enzimática de la Figura 1 se
distinguen tres fases:
•

Para una concentración baja de sustrato, la velocidad de la reacción es
directamenteproporcional a la concentración del sustrato (relación lineal), la
cinética es de primer orden.

•

Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante eindependiente de la concentración de sustrato, la
cinética se considera de orden cero.

•

Para concentraciones de sustrato intermedias la velocidad del proceso deja
de ser lineal, y a esta...