MacromolecuLas De La celuLa

Macromoléculas de la célula
Proteínas
* Son las macromoléculas más abundantes de la célula.
* “proteios” significa preeminente.
* Se clasifican en nueve categorías:
* Enzimas: sirven como catalizadores de reacciones químicas.
* Proteínas estructurales: confieren forma a células y orgánulos.
* Proteínas motoras: intervienen en contracción y en los movimientos dela célula y estr. Intracelulares.
* Proteínas reguladoras: responsables del control y organización de las funciones celulares.
* Proteínas transportadoras: controlan la entrada y salida de sustancias en células y orgánulos.
* Hormonas proteicas: median en la comunicación entre células.
* Receptores proteicos: facultan a la célula para responder a los estímulos químicosdel medio.
* Proteínas de defensa: protección contra enfermedades.
* Proteínas de almacenamiento: reserva de A.A.
* Los aminoácidos son monómeros de las proteínas
* “ “ tienen una estructura básica que consta de: un grupo carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogeno y un grupo denominado R (todo unidos a un átomo de C, excepto la glicina).
* Hasta ahora existen 22aminoácidos se clasifican en :
* Hidrófobos (no polares): tienden a situarse en el interior de la molécula.
* Hidrófilos (son polares o están cargados): tienden a estar hacia la superficie de las proteínas.
* El proceso de encadenamiento de los a. a para formar polímeros lineales es llamado reacción de deshidratación.
* Enlace peptidico se le llama al enlace covalente entredos aminoácidos (un grupo carboxilo de uno con el grupo amino del otro, “enlace amida”).
* el producto inmediato de la polimerización de a. a no es una proteínas es un poli péptido.
* Proteínas monomericas son las prote formadas por un único poli péptido. Y las multimericas ps ya lo contrario buhhh.
* Las multimericas pueden ser:
* Homomericas: cuando sus subunidades sonidénticas.
* Heteromericas: cuando estas formadas por 2 o más subunidades diferentes.
* Tipo de enlace en la estabilización de proteínas:
* Puente de disulfuro: más común entre los que estabilizan la conformación de una proteína, es un enlace covalente. Se forma con los grupos sulfhidrilo de 2 residuos de cisteínas. Existen 2 casos:
* Puentes de disulfuro intramoleculares: silos residuos de cisteína se encuentran en el mismo poli péptido. Estos estabilizan al péptido, ejemplo la ribonucleasa (monomerica).
* Puentes de disulfuro intermoleculares: unen covalentemente a dos poli péptidos, ejemplo insulina.
* Enlaces no covalentes:
* Puentes de hidrogeno: son importantes en la estabilización de las hélices y las estructuras laminares. Ejemplosde buenos donantes están los grupos hidroxilo y los amino, ejemplos de buenos aceptores son los grupos carbonilo y sulfhidrilo.
* Enlaces iónicos: tan simple como q es la repulsión o atracción de los grupos R de los a. a, dependiendo si tienen carga – o +.
* Interacciones de Van der waals: sucede cuando dos moléculas que presentan dipolos (asimetrías momentáneas en ladistribución de electrones y x lo tanto la separación de cargas en una molécula) transitorios, osea 2 molec no polares, se atraen transitoriamente. Estas interacciones son muy débiles.
* Interacciones hidrófobas: es la tendencia que tienen de agruparse las moléculas hidrófobas o parte de ellas hacia el interior de una molécula, en ste kso proteína.
* La estructura de la proteína esta descritaen 4 niveles querarquicos:
* Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria (a veces también quinaria). Leer apuntes.

Ácidos nucleicos
* Macromoléculas fundamentales en la célula por su papel de almacenamiento, transmisión y expresión de la información genética.
* Los nucleótidos son los monómeros de los aún
* Para lo demás ver apuntes.
Polisacáridos
* Los...