Macromoleculas

Páginas: 7 (1665 palabras) Publicado: 20 de agosto de 2013
La célula sintetiza un gran número de diversas macromoléculas necesarias para la vida. El aparato de Golgi se encarga de la modificación, distribución y envío de dichas macromoléculas en la célula. Modifica proteínas y lípidos (grasas) que han sido sintetizados previamente tanto en el retículo endoplasmático rugoso como en el liso y los etiqueta para enviarlos a donde corresponda, fuera o dentrode la célula.
asdaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaa-
aaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaaa-
aaakfffffffffffffffffdsstkstttttttttttttttttttttttttttttttt
yuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyuyui
gfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfgfh
hffffffffffffffffffffffff
dfffffffffffffffffffff
rt




dddddddrt
drtdtr
dtr
drt
dr
dr

yd
uyti
y
o

ui
o9
o
y8
uy
ty
ut
yu
t
yu
t
y
i76

78
9

ioup

i

asd
as
cd
zc
z
xc
as
edq
e
q
3r
q
et
er
y
th
vb
cv
b
cv
b
cv
b
c
vIniciación[editar · editar fuente]


El proceso de iniciación de la traducción en las procariotas.
La iniciación de la traducción en las procariotas supone ensamblar los componentes del sistema de traducción, que son:las dos subunidades ribosomales, el ARNm a traducir, el primer aminoacil-ARNt (el ARNt cargado con el primer aminoácido), GTP (como fuente de energía) y factores de iniciación que ayudan a ensamblar el sistema de iniciación. La iniciación procariótica es el resultado de la asociación de las subunidades pequeña y grande del ribosoma y el acoplamiento del primer aminoacil-ARNt (fmet-ARNt) con elcodón de iniciación mediante el emparejamiento de bases anticodón-codón.
El ribosoma consta de tres sitios: el sitio A, el sitio P y el sitio E. El sitio A es el punto de entrada para el aminoacil-ARNt (excepto para el primer aminoacil-ARNt, fmet-ARNt, que entra en el sitio P). El sitio P es donde se forma el peptidil-ARNt. Y el sitio E es el sitio de salida del ARNt una vez descargado tras ofrecer suaminoácido a la cadena peptídica en crecimiento.
La iniciación de la traducción en procariotas comienza con las subunidades 50s y 30s sin asociar. El IF-1 (factor de iniciación 1) bloquea el sitio A para asegurar que el fMet-ARNt sólo se puede acoplar al sitio P y que ningún otro aminoacil-ARNt puede acoplarse al sitio A durante la iniciación, mientras que el IF-3 bloquea el sitio E y evita quelas dos subunidades se asocien. El IF-2 es una GTPasa pequeña que se asocia con el fmet-ARNt y le ayuda a acoplarse con la subunidad ribosómica pequeña. El ARNr 16s de la subunidad ribosómica pequeña 30S reconoce el sitio de acoplamiento ribosómico del ARNm (la secuencia Shine-Dalgarno, 5-10 pares de bases por delante del codón de iniciación (AUG). La secuencia Shine-Dalgarno solo se encuentra enlas procariotas). Esto ayuda a posicionar correctamente el ribosoma sobre el ARNm para que el sitio P esté directamente sobre el codón de iniciación AUG. El IF-3 ayuda a posicionar el fmet-ARNt en el sitio P, de manera que el fmet-ARNt interactúa mediante el emparejamiento de bases con el codón de iniciación del ARNm (AUG). La iniciación termina cuando la subunidad ribosómica grande se une alsistema provocando el desacoplamiento de los factores de iniciación. Hay que tener en cuenta que las procariotas pueden distinguir entre un codón normal AUG (que codifica la metionina) y un codón de iniciación AUG (que codifica la formilmetionina e indica el comienzo de un nuevo proceso de traducción).
Elongación[editar · editar fuente]
La elongación de la cadena polipeptídica consiste en la adiciónde aminoácidos al extremo carboxilo de la cadena.
La elongación comienza cuando el fmet-ARNt entra en el sitio P, causando un cambio de conformación que abre el sitio A para que el nuevo aminoacil-ARNt se acople. El factor de elongación Tu (EF-Tu), una pequeña GTPasa, facilita este acoplamiento. Ahora el sitio P contiene el comienzo de la cadena peptídica de la proteína a codificar y el sitio...
Leer documento completo

Regístrate para leer el documento completo.

Estos documentos también te pueden resultar útiles

  • Macromoleculas
  • MACROMOLECULAS
  • Macromoléculas
  • Macromoleculas
  • Macromoleculas
  • la macromoleculas
  • Macromoleculas
  • Macromoleculas

Conviértase en miembro formal de Buenas Tareas

INSCRÍBETE - ES GRATIS