Magistral 03 IBIIS2015

UNIVERSIDAD NACIONAL AUTÓNOMA DE NICARAGUA, MANAGUA
UNAN-MANAGUA

I N T RO D U C C I Ó N A L A B I O LO G Í A

MARZO 2015
1

Unidad I: La Vida
Tema: Macromoléculas de la Vida

Proteínas y Ácidos Nucleicos

2

Las Proteínas
Uno de los componentes básicos de la vida.
Son polímeros de aminoácidos.
Los Aminoácidos están formados por carbono,
nitrógeno, oxígeno, hidrógeno, algunas veces azufre.Todos los aminoácidos comparten la misma estructura
general.

3

LAS PROTEÍNAS
Son polímeros de aminoácidos unidos mediante
enlaces peptídicos
Fórmula general de un aminoácido

GRUPO
CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminoácido, determina sus
propiedades químicas, físicas y biológicas
4

Propiedades de los aminoácidos
• Son sólidos y cristalinos.
• Elevado punto de fusióny algunos son solubles en agua.
• Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico).

• Comportamiento anfótero (bases o ácidos).
• Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que ingerir
(aminoácidos esenciales).

5

Clasificación de los Aminoácidos

Alifáticos

Sin grupos –OH por lo que no forman puentes de hidrógeno.
Tienen igual número de grupos amino y carboxilo. El radical R es
unacadena hidrocarbonada abierta. Tales como Alanina, Valina,
Leucina, Metionina, Isoleucina y Prolina.

Polares

El radical R presenta grupos –OH por lo que son solubles en agua
al poder formar puentes de hidrógeno. Entre ellos tenemos la
Serina, Asparagina, Treonina Cisteína, Glutamina y Glicina.

6

Clasificación de los Aminoácidos

Ácidos

Con carga negativa al tener más grupos carboxilo (-COOH)que
amino
(-NH2). En ellos se encuentra el Ácido aspártico y ác.
Glútaminico.

Básicos

Con carga positiva al tener más grupos amino (-NH2) que
carboxilo (-COOH). Entre ellos se encuentran la Lisina, Arginina
e Histidina

Aromáticos

El radical R es una cadena hidrocarbonada cerrada. Tenemos entre
ellos Tirosina, Fenilalanina y Triptófano.

7

De los 20 aminoácidos proteicos, diez son aminoácidosesenciales y diez son no esenciales.
Esenciales valina,
treonina, fenilalanina,
leucina, triptófano,
metionina, isoleucina y
lisina.
La histidina y arginina
son esenciales sólo
durante la lactancia y
las primeras etapas de
la niñez

No esenciales serina, alanina, tirosina, glutamina, asparagina, ácido
aspártico, ácido glutámico, cisteína, glicina y prolina.

ENLACE PEPTÍDICO
Grupo
carboxilo
H
O
H2N

C

R

N

C

+

C
OH

R

Grupo
amino
H
H

COOH

H

Entre el grupo
carboxilo y el grupo
amino, desprendiendo
de una molécula de
agua.

H2 O

H2N

H

O

C

C

R

R
N

C

H

H

Enlace dipéptido

enlaces peptídicos:

COOH

Péptido: Polímero
de pocos
aminoácidos

Oligopéptido: Hasta 10 aminoácidos
Polipéptido: De 10 a 100 aminoácidos

PROTEÍNAS
Las proteínas se forman por una o
varias cadenaspolipeptídicas donde
se combinan los 20 tipos de
aminoácidos unidos por enlace
peptídico.

10

Funciones de las Proteínas

Estructural

Movimiento

•
•
•
•
•

Como las glucoproteínas (membranas).
Las histonas (cromosomas).
El colágeno (tejido conjuntivo fibroso).
La elastina (tejido conjuntivo elástico).
La queratina (epidermis).

Actina y miosina.

Enzimática

Amilasa, sintetasa de ATP.

Hormonal

••
•
•

Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento
Calcitonina
Hormonas tropas
11

Funciones de las Proteínas
Defensiva

• Inmunoglobulina
• Trombina y fibrinógeno

Transporte

• Hemoglobina
• Hemocianina
• Citocromos

Reserva

• Albúmina.
• Hordeína y Gliadina.
• Caseína.
12

Clasificación.

13

Estructura de las proteínas
α-hélice
Estructura
globular

Estructur
a
primaria
β-plegada
Estructurasecundaria

Estructura
terciaria

Asociación
de varias
cadenas

Estructura
cuaternaria

14

LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización y renaturalización de una proteína
La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes.

Desnaturalización

Renaturalización

PROTEÍNA NATIVA...