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Paso 1: las tasas de formación y descenso de (ES) son determinadas por las medidas regidas por la tasa de constante K1(formación) y K-1 (descenso) de acuerdo a las expresiones:

Tasa de formaciónde ES = k1((ES) - (ES))(S) (6-12)
Tasa de descenso de ES = K-1 (es) + k2(es) (6-13)

Paso2: Debemos saber hacer una importante afirmación: que la tasa inicial de lareacción refleja un estado estable en el cual (ES) es constante-- esa es, la tasa de formación de (ES) es igual a la tasa de su descenso. Esto es llamado el supuesto estado-estable. Las expresiones en lasecuaciones 6-12 y 6-13 pueden ser igualadas por la constante estado-estable.

K1((Et)-(ES))(S) = K-1(ES) + K2(ES) (6-14)

Paso 3: En una serie de pasos algebraicos, nosotros sabemos cómoresolver la ecuación anterior para ES. Primero el lado izquierdo es multiplicado y el derecho es simplificado para que quede:

k1(Et)(S) - K1 (ES)(S) = (K-1 + K2)(ES) (6-15)

Adicionando el terminok1(es)(s) a ambos lados de la ecuación y simplificando nos da:
K1(Et)(S) = (K1(S) + K-1 + K2)(ES) (6-16)





Luego nosotros resolvemos la ecuación para (ES)

(ES)= K1(Et)(S)------------------- (6-17)
K1(S)+ K-1 + K2

El termino (k2+k-1)k1 es definido como la constante de Michaelis, Km. sustituyendo esto en la ecuación 6-18 simplifica laexpresión a:

(ES)=(Et)(S)
------------------ (6-19)
Km + (S)

Paso 4: Ahora podemos expresar V0 en términos de (ES). Substituyendo el lado derecho de la ecuación 6-19 por(ES) en la ecuación 6-11 nos da:

V0=K2(Et)(S)
------------------ (6-20)
Km+(S)





Esta ecuación puede ser más simplificada por que la velocidad máxima ocurre cuando laenzima es saturada ( eso es, con (ES) = (Et)) Vmax puede ser definido como k2(Et). Substituyendo esto en la ecuación 6-20 nos da la ecuación 6-9:

V0= Vmax(S)
--------------
Km+ (S)...