Mecanismo de Glucolisis y Absorción de lípidos y carbohidratos

República Bolivariana de Venezuela
Ministerio del Poder Popular para la Educación
Universidad del Zulia – Facultad de Medicina










Trabajo de investigación





Mecanismo de control de la glucolisis
¿Cómo se asegura un organismo que no se lleven a cabo de manera simultánea la síntesis de glucógeno y la descomposición de glucógeno? Si esto ocurriera, el principalresultado sería la hidrolisis de UTP, lo cual desperdiciaría la energía química almacenada en los enlaces de anhídrido fosfórico. Un factor de control importante es el comportamiento de la glucógeno fosforilasa. Esta enzima se encuentra sujeta no sólo al control alosterico, sino también a otra característica de control: la modificación covalente.
En la figura, se resumen algunas de las principalescaracterísticas de control que afectan la actividad de la glucógeno fosforilasa. Esta enzima es un dímero que existe en dos formas, la forma inactiva T (apretada) y la forma reactiva R (relajada). La forma T puede ser modificada por fosforilacion de un residuo específico de serina sobre cada una de las dos sub unidades. La esterificación de las serinas a ácido fosfórico es catalizada por la enzimafosforilasa cinasa; y la defosforilación es catalizada por la fosfoproteína fosfatasa. La forma fosforilada de la glucógeno fosforilasa se llama fosforilasa a, y la forma defosforilada es la fosforilasa b. El cambio de fosforilasa b a fosforilasa a constituye el principal tipo de control sobre la actividad de la fosforilasa. El tiempo de respuesta a los cambios es del orden de segundos a minutos. Lafosforilasa también es controlada con mayor rapidez en periodos de urgencia por efectos alostericos, con un tiempo de respuesta de milisegundos.
En el hígado, la glucosa es un inhibidor alosterico de la fosforilasa a se enlaza con el sitio del sustrato y favorece la transición al estado T. También expone las serian fosforiladas de modo que la fosfata las pueda hidrolizar. Esto desplaza elequilibrio hacia la fosforilasa b. En el músculo, los efectores alostericos primarios son ATP, AMP y glucosa 6-fosfato (G6P). Cuando los músculos usan ATP para contraerse, los niveles de AMP aumentan, éste incremento de AMP estimula la formación de fosforilasa b en estado R, la cual es activa.
Cuando hay ATP abundante o se acumula glucosa-6-fofato, estas moléculas actúan como inhibidores alostéricos ydesplazan el equilibrio de nuevo hacia la forma T, estas diferencias aseguran que el glucógeno sea degradado cuando se necesita energía, como ocurre en el caso de “AMP” alto, “G6P” bajo y “ATP” bajo. Cuando ocurre lo contrario (“AMP” bajo, “G&P” alto y “ATP” alto), la necesidad de energía y en consecuencia la descomposición de glucógeno, es menor. La “detención” de la actividad glucógenofosforilasa constituye la respuesta adecuada. La combinación de la modificación covalente y el control alosterico del proceso, permite cierto grado refinado de control que sería imposible si solo existiera alguno de esos mecanismos. El control hormonal también participa. Cuando las glándulas suprarrenales liberan epinefrina en respuesta a la tensión.
La actividad de la glucógeno sintasa está sometida almismo tipo de modificación covalente que la de la glucógeno fosforilasa. La diferencia es que se produce una respuesta opuesta. La forma inactiva de la glucógeno sintasa es la forma fosforilada y la forma activa es la no fosforilada. Las señales hormonales (glucagon o epinefrina) estimulan la fosforilación de la glucógeno sintasa a través de la enzima llamada proteína cinasa dependiente del cAMP.Después de que la glucógeno sintasa se fosforila queda inactiva, y al mismo tiempo, la señal hormonal activa a la fosforilasa. La glucógeno sintasa también puede ser fosforilada por diversas enzimas, incluida la fosforilasa cinasa y las enzimas llamadas glucógeno sintasa cinasas. La glucógeno sintasa es desfosforilada por la misma fosfoproteína por la misma fosfoproteína fosfatasa, que retira el...