medicina

Monografía

El paciente con hipertransaminasemia
Héctor Álvarez-Martínez,1 Eduardo Pérez-Campos2
1

Médico Internista. Hospital Regional “Presidente Juárez”, ISSSTE. Maestro en Ciencias Médicas. Centro de Investigación en Ciencias
Médicas y Biológicas. Facultad de Medicina y Cirugía, UABJO, Oaxaca, Oaxaca, México.
2
Doctor en Ciencias Biomédicas. Laboratorio de Patología Clínica “Dr.Eduardo Pérez Ortega”. Centro de Investigación en Ciencias
Médicas y Biológicas. Facultad de Medicina y Cirugía, UABJO, Oaxaca, Oaxaca, México.

Introducción
En los años recientes, gracias a la utilización de métodos automatizados para realizar estudios de
laboratorio, hemos observado cada vez con mayor frecuencia a personas que cursan con
hipertransaminasemia y que carecen de síntomas y/osignos de enfermedad hepática, por lo que plantean al
clínico un problema especial en el diagnóstico.
Los grupos amino de los a-aminoácidos que constituyen las proteínas se eliminan durante la degradación
oxidativa. Pueden ser utilizados para la síntesis de nuevos aminoácidos u otros productos nitrogenados, o
pueden ser excretados; el ser humano, como la mayoría de vertebrados terrestresconvierten el amoníaco en
urea (ureotélicos) y es eliminada a través de los riñones.
La eliminación de los grupos a-amino está catalizada por enzimas denominadas aminotransferasas o
transaminasas, las cuales realizan reacciones de transaminación, esto es, de transferencia de los grupos amino
al carbono a del a-cetoglutarato, dejando un cetoácido análogo. En esta reacción, se desamina el aminoácido
yse amina el a-cetoglutarato, por lo que no hay pérdida de grupos amino.
El efecto de esta reacción es la formación de L-glutamato, el cual canaliza grupos amino hacia reacciones
de biosíntesis o hacia la ruta excretoria de productos nitrogenados de desecho.1
Las aminotransferasas
Las células contienen varias aminotransferasas, muchas de ellas específicas para el a-cetoglutarato como
receptorde grupos amino. Estas enzimas se distinguen en su especificidad para el sustrato donador de grupos
amino y se denominan en función de éste. Son enzimas que comparten un grupo prostético y mecanismos de
reacción similares. El grupo prostético es el piridoxal fosfato, que es la forma coenzimática de la piridoxina,
el cual también participa en reacciones de fosforilación.
Las reacciones detransaminación son reversibles y se han descrito como reacciones bimoleculares de tipo
ping-pong, en las que primero entra el aminoácido al sitio activo de la enzima, cede su grupo amino al
piridoxal fosfato, el cual se convierte en piridoxamina fosfato; posteriormente sale el cetoácido resultante y
entonces entra el segundo sustrato, que es el cetoácido del grupo amino de la piridoxamina fosfato,que se
convierte en un nuevo aminoácido.2
Destino del L-glutamato
El glutamato en la mitocondria sufre una desaminación oxidativa catalizada por la L-glutamato
deshidrogenasa, enzima que requiere NAD o NADP como receptor de los equivalentes de reducción. Esta
enzima desamina al L-glutamato, formando a-cetoglutarato y NH4+; el primero de ellos entra al ciclo del
ácido cítrico y el amonio esexcretado mediante el ciclo de la urea.
El glutamato puede combinarse con el amoníaco mediante la acción de la enzima glutamina sintetasa,
dando origen a la L-glutamina, la cual es un compuesto neutro, no tóxico que puede atravesar las membranas
celulares, sirviendo como principal transporte del amoníaco. Así también, en la mitocondria puede ser fuente
de grupos amino en diversas reaccionesbiosintéticas.
La alanina, un aminoácido de 2 carbonos, juega un papel importante en el transporte de grupos amino al
hígado, mediante el ciclo de la glucosa-alanina. El músculo utiliza aminoácidos como fuente de combustible,

los grupos amino se transfieren al glutamato por transaminación; el glutamato se convierte en glutamina o
transfiere su grupo amino al piruvato mediante la alanina...