Metabolismo bacteriano

Metabolismo Microbiano
El metabolismo se refiere a la suma de
reacciones bioquímicas requeridas para
la generación de energía y el uso de la
energía para sintetizar material celular a
partir de moléculas del medio ambiente.
El metabolismo se divide en:
Catabolismo. Reacciones de
generación de energía.
Anabolismo. Reacciones de síntesis que
requieren de energía.
Las reacciones catabólicasproducen
energía como ATP, el cual es utilizado en
las reacciones anabólicas para sintetizar
el material celular a partir de nutrientes.

Metabolismo
Catabolismo

Anabolismo

Generación de energía

Reacciones biosintéticas

Fuente de
energía

Nutrientes

Precursores intracelulares
ATP
Intermediarios biosintéticos
ADP
Productos
metabólicos

Biopolímeros

Estructuras

Enzimas

Sustrato

Enzima

ProductosComplejo
Enzima-Sustrato

Enzima

Catalizadores biológicos de
naturaleza proteíca. Reducen
la energía de activación de
una reacción química. Son
específicos para un sustrato.

Grupo prostético

Son moléculas no proteicas (orgánicas o inorgánicas), que se
encuentran unidos a la proteína y a diferencia de las
coenzimas no se disocian después de que se cataliza la
reacción. Ejemplo: el grupoprostético con núcleo de Fe de
los citocromos.

Cofactores y coenzimas
+

Apoenzima
(porción proteica)

Cofactor o
coenzima

Holoenzima
(toda la enzima)

Moléculas no proteícas que pueden ser orgánicas o
inorgánicas, se unen a la enzima y dan afinidad al sustrato
con la enzima para catalizar la reacción.

Cofactores
Sustrato

Cofactor

Enzima

Algunas enzimas requieren cofactores:
Alcoholdeshidrogenasa -Zn2+
Ureasa -Ni2+
Nitrogenasa -Mo
Purivato cinasa -K+ y Mg2+

Coenzimas
Las coenzimas tienen una unión débil con la enzima.
Coenzimas de oxido-reducción: NAD, NADP, FAD, FMN.
Otras coenzimas: CoA, Vitaminas.
Sustrato
oxidado

Sustrato
reducido
Coenzima
reducida

Enzima

Coenzima
oxidada

NAD ↔ NADH

Nicotinamida Adenina Di-nucleótido (NAD), es la principal
coenzima de óxido-reducción.Enzimas
Clase

Tipo de reacción que
cataliza

Ejemplos

Oxidoreductasa

Oxido-reducción, donde oxígeno
e hidrógeno son ganados o
perdidos.

Citocromo oxidasa.
Lactato deshidrogenasa.

Transferasa

Transferencia de grupos
funcionales (amino, acetilo,
fosfato)

Acetato cinasa.
Alanina desaminasa.

Hidrolasa

Hidrólisis (adición de agua)

Lipasa.
Sucrasa.

Liasa

Remoción de grupos de átomos
sinhidrólisis.

Oxalato descarboxilasa.
Isocitrato liasa.

Isomerasa

Rearreglo de átomos dentro de
una molécula.

Glucosa – fosfato
isomerasa.
Alanina racemasa.

Ligasa

Unión de dos moléculas
(empleando energía
usualmente derivada del
rompimiento de ATP.

Acetil Co A sintetasa
Ligasa.

Actividad enzimática
E + S ↔ ES ↔ E + P

Una enzima, por sí misma,
no puede llevar a cabo
una reacción, su función
esmodificar la velocidad
de la reacción. La
actividad enzimática es la
cantidad de producto
formado por unidad de
tiempo.
La actividad de una
enzima es modificada por
factores que afectan a las
proteínas, por ejemplo: la
temperatura.

Modificación de
la actividad
enzimática
El pH que al influir sobre las cargas
eléctricas, podrá alterar la estructura
del centro activo y, por lo tanto,
también influirásobre la actividad
enzimática.
La temperatura elevada
desnaturaliza las moléculas
proteicas por lo que los sitios activos
se ven modificados.
La enzima se satura a cierta
concentración del sustrato.

Actividad de la
enzima

pH

Actividad de la
enzima

Temperatura

Actividad de la
enzima

Concentración
del sustrato

A
Sustrato
Sitio
activo
Enzima

Inhibidores
enzimáticos

Sitio
alostérico
SustratoB
Sustrato
2
Enzima

Inhibidor
competitivo

C
Sustrato

Efector
alostérico

Enzima

A) El sustrato se une a la enzima
en el sitio activo.
B) Un inhibidor competitivo se
une a la enzima en el sitio
activo, impidiendo la
entrada y unión del sustrato.
C) Un inhibidor alostérico
modifica la afinidad de la
enzima por el sustrato, al
unirse en un sitio distinto (sitio
alostérico)al sitio activo....